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- PDB-1twq: Crystal structure of the C-terminal PGN-binding domain of human P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1twq
タイトルCrystal structure of the C-terminal PGN-binding domain of human PGRP-Ialpha in complex with PGN analog muramyl tripeptide
要素
  • muramyl tripeptide
  • peptidoglycan recognition protein-I-alpha
キーワードIMMUNE SYSTEM / MEMBRANE PROTEIN / crystal structure / complex / PGRP / PGRP-Ialpha / PGN analog
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of natural killer cell differentiation involved in immune response / peptidoglycan immune receptor activity / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan binding / biological process involved in interaction with host / Antimicrobial peptides / negative regulation of type II interferon production / detection of bacterium / peptidoglycan catabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide ...negative regulation of natural killer cell differentiation involved in immune response / peptidoglycan immune receptor activity / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan binding / biological process involved in interaction with host / Antimicrobial peptides / negative regulation of type II interferon production / detection of bacterium / peptidoglycan catabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / immune response / protein heterodimerization activity / innate immune response / protein-containing complex / extracellular region / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan recognition protein family domain, metazoa/bacteria / Peptidoglycan recognition protein / Animal peptidoglycan recognition proteins homologous to Bacteriophage T3 lysozyme. / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-beta-muramic acid / NICKEL (II) ION / Peptidoglycan recognition protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Guan, R. / Roychowdury, A. / Boons, G.-A. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Structural basis for peptidoglycan binding by peptidoglycan recognition proteins
著者: Guan, R. / Roychowdhury, A. / Ember, B. / Kumar, S. / Boons, G.-A. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2004年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_validate_polymer_linkage / software
改定 1.52020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id
改定 3.02024年2月28日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_PDB_caveat ...atom_site / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _database_PDB_caveat.text / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_atom_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: peptidoglycan recognition protein-I-alpha
P: muramyl tripeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9684
ポリマ－18,6162
非ポリマー3522
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.511, 104.511, 42.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1016-

HOH

詳細it is a monomer and there is only one molecule in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 peptidoglycan recognition protein-I-alpha


分子量: 18271.795 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: complexed with PGN fragment (AMU)A(GMA)K(NH2) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PGLYRP3, PGRPIA / プラスミド: pT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96LB9
#2: タンパク質・ペプチド muramyl tripeptide


分子量: 344.409 Da / 分子数: 1 / 断片: PGN fragment / 由来タイプ: 合成
詳細: the muramyl tripeptide exists in all baterial peptidoglycans
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 糖 ChemComp-AMU / N-acetyl-beta-muramic acid / N-acetyl-muramic acid / BETA-N-ACETYLMURAMIC ACID


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 293.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H19NO8
識別子タイププログラム
b-D-GlcpNAc3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
MurNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG MME 2000, Nickel sulfate, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年5月4日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→26.54 Å / Num. all: 11464 / Num. obs: 11464 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.43 % / Biso Wilson estimate: 27.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.08 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 1096 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1SK3

1sk3


解像度: 2.3→26.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1059174.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 592 5.2 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.2221 11464 --
obs0.2221 11464 95.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.9163 Å2 / ksol: 0.3328 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.28 Å23.78 Å20 Å2
2--1.28 Å20 Å2
3----2.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→26.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1329 0 1 48 1378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 93 5 %
Rwork0.285 1751 -
obs--93.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2MTP.PAR
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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