[日本語] English
万見
- PDB-4ipz: SmBz bound to Cyclophilin A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ipz
タイトルSmBz bound to Cyclophilin A
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
  • cyclosporine SmBz-CsA
キーワードIsomerase/isomerase inhibitor / Cyclophilin fold / Peptidyl-prolyl Isomerase / Cyclosporine A / Isomerase-isomerase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / negative regulation of viral life cycle / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / virion binding / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / protein peptidyl-prolyl isomerization / Basigin interactions / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / negative regulation of protein phosphorylation / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / viral release from host cell / Calcineurin activates NFAT / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / Binding and entry of HIV virion / activation of protein kinase B activity / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / neutrophil chemotaxis / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of protein secretion / peptidylprolyl isomerase / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / platelet activation / platelet aggregation / neuron differentiation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / integrin binding / unfolded protein binding / Platelet degranulation / positive regulation of protein phosphorylation / protein folding / cellular response to oxidative stress / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SmBz, cyclosporin A derivative / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Tolypocladium inflatum (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Price, A.J. / Jacques, D.A. / James, L.C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: HIV-1 evades innate immune recognition through specific cofactor recruitment.
著者: Rasaiyaah, J. / Tan, C.P. / Fletcher, A.J. / Price, A.J. / Blondeau, C. / Hilditch, L. / Jacques, D.A. / Selwood, D.L. / James, L.C. / Noursadeghi, M. / Towers, G.J.
履歴
登録2013年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月4日Group: Database references
改定 1.22018年8月29日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_nat / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity.src_method
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02024年5月8日Group: Atomic model / カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
B: cyclosporine SmBz-CsA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4624
ポリマ－19,3912
非ポリマー712
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area7640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.180, 64.600, 80.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological assembly is a heterodimer formed between entity 1 and entity 2. There is one biological assembly in the asymmetric unit.

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase A / Cyclophilin A / Cyclosporin A-binding protein / Rotamase A


分子量: 18036.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIA, CYPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド cyclosporine SmBz-CsA


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 免疫抑制剤 / 分子量: 1354.757 Da / 分子数: 1 / Mutation: (sar)7(1JM) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CsA has been modified at position 4 (sarcosine) / 由来: (合成) Tolypocladium inflatum (菌類) / 参照: NOR: NOR00033, SmBz, cyclosporin A derivative
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.91 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1M LiCl, 0.1M MES, 30% (w/v) PEG6000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→50.277 Å / Num. all: 16480 / Num. obs: 16480 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.67-1.765.80.5621.41257221820.56291.1
1.76-1.8660.3492.21342422440.34998.5
1.86-1.9960.2073.71287021320.20799.2
1.99-2.156.10.1315.81219920040.13199.3
2.15-2.356.10.0878.81123218450.08799.5
2.35-2.636.20.06711.31037816870.06799.9
2.63-3.046.10.04814.9921915040.048100
3.04-3.726.20.04514.3786712780.045100
3.72-5.276.10.02724.5616210150.027100
5.27-32.35.70.02921.233675890.02999.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.67 Å32.3 Å
Translation1.67 Å32.3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CWA

1cwa


解像度: 1.67→32.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / WRfactor Rfree: 0.2014 / WRfactor Rwork: 0.159 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8783 / SU B: 4.274 / SU ML: 0.075 / SU R Cruickshank DPI: 0.1177 / SU Rfree: 0.1163 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.116 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2178 831 5 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.1743 16479 98.86 %-
all-16479 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.77 Å2 / Biso mean: 21.1822 Å2 / Biso min: 11.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å2-0 Å20 Å2
2--0.62 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→32.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1330 0 2 184 1516
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0191375
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0821.9911817
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3693.0033053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5895165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.52724.03557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.97815214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.528156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2199
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211517
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02323
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0111.865701
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.011.865700
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6263.119842
LS精密化 シェル解像度: 1.671→1.714 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 58 -
Rwork0.341 1099 -
all-1157 -
obs--95.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.41040.16020.52810.11420.2051.178-0.0180.0858-0.02160.03320.04210.0054-0.0410.0841-0.02410.0489-0.0015-0.00590.0359-0.00630.030714.051815.192690.7715
21.2225-2.1627-0.26063.83980.48740.1059-0.03350.0142-0.1180.1224-0.00460.21340.10050.02070.03810.16920.046-00.0184-0.02340.09355.29073.674984.4388
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 165
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 11

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る