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- PDB-1tv3: Crystal structure of the N-methyl-hydroxylamine MtmB complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tv3
タイトルCrystal structure of the N-methyl-hydroxylamine MtmB complex
要素Monomethylamine methyltransferase mtmB1
キーワードTRANSFERASE / Tim barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


methylamine-corrinoid protein Co-methyltransferase / monomethylamine methyltransferase activity / methanogenesis / methylation
類似検索 - 分子機能
Monomethylamine methyltransferase MtmB / Monomethylamine methyltransferase MtmB / Monomethylamine methyltransferase MtmB superfamily / Monomethylamine methyltransferase MtmB / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BG4 / Monomethylamine methyltransferase MtmB1
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina barkeri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hao, B. / Zhao, G. / Kang, P.T. / Soares, J.A. / Ferguson, T.K. / Gallucci, J. / Krzycki, J.A. / Chan, M.K.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2004
タイトル: Reactivity and chemical synthesis of L-pyrrolysine- the 22(nd) genetically encoded amino acid
著者: Hao, B. / Zhao, G. / Kang, P.T. / Soares, J.A. / Ferguson, T.K. / Gallucci, J. / Krzycki, J.A. / Chan, M.K.
履歴
登録2004年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 600HETEROGEN ATOM O3 IS MISSING FROM LIGAND BG4 DUE TO A CHEMICAL REACTION THAT CREATED A COVALENT ...HETEROGEN ATOM O3 IS MISSING FROM LIGAND BG4 DUE TO A CHEMICAL REACTION THAT CREATED A COVALENT BOND BETWEEN RESIDUE LYS202 AND BG4

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Monomethylamine methyltransferase mtmB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3572
ポリマ－50,1831
非ポリマー1741
水8,287460
1
A: Monomethylamine methyltransferase mtmB1
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,14412
ポリマ－301,0996
非ポリマー1,0456
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+3/21
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+3/21
crystal symmetry operation12_566x,x-y+1,-z+3/21
Buried area26080 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area74120 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)157.987, 157.987, 136.914
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-668-

HOH

21A-834-

HOH

31A-836-

HOH

41A-838-

HOH

51A-916-

HOH

61A-919-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Monomethylamine methyltransferase mtmB1 / MMA methyltransferase 1 / MMAMT 1


分子量: 50183.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina barkeri (古細菌) / 株: MS
参照: UniProt: O30642, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-BG4 / 5-(HYDROXY-METHYL-AMINO)-3-METHYL-PYRROLIDINE-2-CARBOXYLIC ACID


分子量: 174.198 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H14N2O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: NACL, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-111.08
シンクロトロンAPS 14-BM-D20.9801
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2002年6月20日mirrors
ADSC QUANTUM 42CCD2002年3月17日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.081
20.98011
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 51381 / Num. obs: 51381 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.335 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 2489 / Rsym value: 0.335 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1NTH

1nth


解像度: 2.2→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 305328.99 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.168 5066 10.1 %RANDOM
Rwork0.146 ---
all0.146 50327 --
obs0.146 50327 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.9131 Å2 / ksol: 0.362992 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å21.53 Å20 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----0.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3491 0 11 460 3962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.212 827 10.4 %
Rwork0.179 7155 -
obs-7102 95.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CIS.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4BG5MENO.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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