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- PDB-1l2q: Crystal Structure of the Methanosarcina barkeri Monomethylamine M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2q
タイトルCrystal Structure of the Methanosarcina barkeri Monomethylamine Methyltransferase (MtmB)
要素monomethylamine methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Tim barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


methylamine-corrinoid protein Co-methyltransferase / monomethylamine methyltransferase activity / methanogenesis / methylation
類似検索 - 分子機能
Monomethylamine methyltransferase MtmB / Monomethylamine methyltransferase MtmB / Monomethylamine methyltransferase MtmB superfamily / Monomethylamine methyltransferase MtmB / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / Monomethylamine methyltransferase MtmB1
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina barkeri (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Hao, B. / Gong, W. / Ferguson, T.K. / James, C.M. / Krzycki, J.A. / Chan, M.K.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase.
著者: Hao, B. / Gong, W. / Ferguson, T.K. / James, C.M. / Krzycki, J.A. / Chan, M.K.
履歴
登録2002年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年8月13日Group: Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_poly_seq_scheme / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN THE AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE METHYL GROUP IN THE RESIDUE XPL202A(CONFORMER A) AND ...HETEROGEN THE AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE METHYL GROUP IN THE RESIDUE XPL202A(CONFORMER A) AND PYL202A(CONFORMER B) COULD BE A METHYL (CH3), AMINE (NH2), OR HYDOXYL (OH) GROUP.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: monomethylamine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3262
ポリマ－50,3081
非ポリマー181
水9,602533
1
A: monomethylamine methyltransferase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,95812
ポリマ－301,8506
非ポリマー1086
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+3/21
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+3/21
crystal symmetry operation12_566x,x-y+1,-z+3/21
Buried area28830 Å2
ΔGint53 kcal/mol
Surface area73810 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)158.070, 158.070, 135.891
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1193-

HOH

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要素

#1: タンパク質 monomethylamine methyltransferase


分子量: 50308.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methanosarcina barkeri (古細菌) / 参照: UniProt: O30642
#2: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 533 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6M (NH4)2SO4, 0.1M NaCl, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
130 mg/mlprotein1drop
2200 mM1dropNaCl
350 mMMOPS1droppH6.0
41.6 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 M1reservoirNaCl
60.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月23日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 105886 / Num. obs: 105886 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 29.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 105886 / Rsym value: 0.281 / % possible all: 94.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 513202 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.6 % / Rmerge(I) obs: 0.281

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.7→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 483332.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.175 10172 10 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all-105886 --
obs-105886 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 88.4432 Å2 / ksol: 0.413464 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.75 Å20.7 Å20 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----1.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3517 0 1 533 4051
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 1523 9.7 %
Rwork0.205 14190 -
obs-10209 87.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CIS.PAR
X-RAY DIFFRACTION4X9.PAR
X-RAY DIFFRACTION5X7.PAR
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.16 / Rfactor Rfree: 0.174 / Rfactor Rwork: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.176
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.215 / Rfactor Rwork: 0.205 / Rfactor obs: 0.205

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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