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万見
- PDB-1thx: THIOREDOXIN-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1thx
タイトルTHIOREDOXIN-2
要素THIOREDOXIN
キーワードELECTRON TRANSPORT / OXIDO-REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol ether metabolic process / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Saarinen, M. / Gleason, F.K. / Eklund, H.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of thioredoxin-2 from Anabaena.
著者: Saarinen, M. / Gleason, F.K. / Eklund, H.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1992
タイトル: Activities of Two Dissimilar Thioredoxins from the Cyanobacterium Anabaena Sp. Pcc 7120
著者: Gleason, F.K.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1989
タイトル: Isolation, Sequence, and Expression in Escherichia Coli of an Unusual Thioredoxin Gene from the Cyanobacterium Anabaena Sp. Strain Pcc 7120
著者: Alam, J. / Curtis, S.E. / Gleason, F.K. / Gerami-Nejad, M. / Fuchs, J.A.
履歴
登録1995年7月7日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8121
ポリマ－12,8121
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.480, 39.780, 60.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 76

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要素

#1: タンパク質 THIOREDOXIN / THIOREDOXIN 2


分子量: 12811.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc sp. (バクテリア) / 株: PCC 7120 / 遺伝子: TRXA / プラスミド: PAN673.2 / 遺伝子 (発現宿主): TRXA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20857
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.81 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220-25 %(w/w)PEG14501reservoircan be replaced with PEG-mono methyl ether 2000
3100 mMMES1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年11月22日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 10467 / % possible obs: 78.6 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.035
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 34 Å / Observed criterion σ(I): 13.9 / Num. measured all: 34399 / Rmerge(I) obs: 0.035
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.64 Å / % possible obs: 49.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZO/CCP4データ収集
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.6→7 Å / σ(F): 2
詳細: RESIDUES SER 1 AND LYS 2 COULD BE BUILT IN TWO ALTERNATE ORIENTATIONS ROTATED 180 DEGREES AROUND THE C-ALPHA - C BOND OF LYS 2. MOST OF THESE ATOMS HAVE GOOD ELECTRON DENSITY IN BOTH ...詳細: RESIDUES SER 1 AND LYS 2 COULD BE BUILT IN TWO ALTERNATE ORIENTATIONS ROTATED 180 DEGREES AROUND THE C-ALPHA - C BOND OF LYS 2. MOST OF THESE ATOMS HAVE GOOD ELECTRON DENSITY IN BOTH ORIENTATIONS, AND A POSITIVE DIFFERENCE FOURIER DENSITY SHOWS THE PRESENCE OF THE OTHER ORIENTATION, IN EITHER OF THE CASES.
Rfactor反射数
Rfree0.229 -
Rwork0.175 -
obs0.175 10103
原子変位パラメータBiso mean: 18.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数844 0 0 74 918
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.174 / Rfactor Rwork: 0.174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.63
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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