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- PDB-1thf: CYCLASE SUBUNIT OF IMIDAZOLEGLYCEROLPHOSPHATE SYNTHASE FROM THERM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1thf
タイトルCYCLASE SUBUNIT OF IMIDAZOLEGLYCEROLPHOSPHATE SYNTHASE FROM THERMOTOGA MARITIMA
要素HISF PROTEIN
キーワードLYASE / THERMOPHILE / TIM-BARREL / HISTIDINE BIOSYNTHESIS / PHOSPHATE-BINDING SITES
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / L-histidine biosynthetic process / lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine biosynthesis, HisF / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Lang, D.A. / Wilmanns, M.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: Structural evidence for evolution of the beta/alpha barrel scaffold by gene duplication and fusion.
著者: Lang, D.A. / Obmolova, G. / Thoma, R. / Kirschner, K. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
#1: ジャーナル: Extremophiles / 年: 1998
タイトル: A Histidine Gene Cluster of the Hyperthermophile Thermotoga Maritima: Sequence Analysis and Evolutionary Significance
著者: Thoma, R. / Schwander, M. / Liebl, W. / Kirschner, K. / Sterner, R.
履歴
登録1998年9月17日処理サイト: BNL
改定 1.02000年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: HISF PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9303
ポリマ－27,7401
非ポリマー1902
水5,477304
1
D: HISF PROTEIN
ヘテロ分子

D: HISF PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8606
ポリマ－55,4802
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)79.680, 44.420, 63.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-607-

HOH

21D-608-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HISF PROTEIN / IMIDAZOLEGLYCEROL PHOSPHATE SYNTHASE SUBUNIT


分子量: 27739.846 Da / 分子数: 1 / 断片: CYCLASE SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: PUN121-I / 細胞内の位置 (発現宿主): INTRACELLULAR / 遺伝子 (発現宿主): HISF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): UTH 860 / 参照: UniProt: Q9X0C6
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: THREE WAVELENGTHS SELENO-METHIONYL MAD EXPERIMENT
結晶化pH: 4.8 / 詳細: pH 4.80
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
濃度: 24.6 mg/ml / 一般名: protein

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9789, 0.9795, 0.98085
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.97951
30.980851
反射解像度: 1.4→38 Å / Num. obs: 38416 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 13.1 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / Rsym value: 0.113 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
最高解像度: 1.42 Å / Num. obs: 37314 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.113 / Mean I/σ(I) obs: 10.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.45→20 Å / 交差検証法: FREE-RFACTOR / σ(F): 0
詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS VISIBLE FOR THE RESIDUES 54-58, THEREFORE THE RESIDUES WERE BUILT STEREOCHEMICALLY, BUT THEIR OCCUPANCIES WERE SET TO ZERO. LOCALISATION OF TWO HETEROCOMPOUNDS ...詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS VISIBLE FOR THE RESIDUES 54-58, THEREFORE THE RESIDUES WERE BUILT STEREOCHEMICALLY, BUT THEIR OCCUPANCIES WERE SET TO ZERO. LOCALISATION OF TWO HETEROCOMPOUNDS (PHOSPHATES) INTO THE ELECTRON DENSITY. DOUBLE CONFORMATIONS COULD BE OBSERVED FOR THE FOLLOWING RESIDUE ATOMS: OG SER90, NZ LYS99, OG SER122, AND FOR THE ATOMS NE, CZ, NH1, NH2 OF ARG175. VAL79 SHOWS A TRIPLE CONFORMATION FOR ITS CG1 AND CG2 ATOMS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1797 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.198 36206 98.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1960 0 10 304 2274
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0060.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.020.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0240.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.8462
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.3533
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.3112
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.0533
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0810.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1760.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2370.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.150.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor25.920
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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