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- PDB-1t44: Structural basis of actin sequestration by thymosin-B4: Implicati... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t44
タイトルStructural basis of actin sequestration by thymosin-B4: Implications for arp2/3 activation
要素
  • Actin, alpha
  • Chimera of Gelsolin domain 1 and C-Terminal domain of thymosin Beta-4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / dynactin complex / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of smooth muscle cell differentiation ...Striated Muscle Contraction / dynactin complex / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / regulation of podosome assembly / Platelet degranulation / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cardiac muscle cell contraction / cell projection assembly / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cytoskeletal motor activator activity / cortical actin cytoskeleton / phagocytosis, engulfment / tropomyosin binding / mesenchyme migration / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of smooth muscle cell migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / sarcoplasm / actin monomer binding / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / regulation of cell migration / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phagocytic vesicle / actin filament polymerization / filopodium / central nervous system development / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / cytoskeleton / blood microparticle / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin ...Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Gelsolin / Thymosin beta-4 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Irobi, E. / Aguda, A.H. / Larsson, M. / Burtnick, L.D. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural basis of actin sequestration by thymosin-beta4: implications for WH2 proteins.
著者: Irobi, E. / Aguda, A.H. / Larsson, M. / Guerin, C. / Yin, H.L. / Burtnick, L.D. / Blanchoin, L. / Robinson, R.C.
履歴
登録2004年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE FUSION OF GELSOLIN DOMAIN 1 FROM HUMAN WITH C-TERMINAL DOMAIN OF THYMOSIN B4 FROM MOUSE ...SEQUENCE FUSION OF GELSOLIN DOMAIN 1 FROM HUMAN WITH C-TERMINAL DOMAIN OF THYMOSIN B4 FROM MOUSE (SEQUENCE:ETQEKNPLPSKETIEQEKQ)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Chimera of Gelsolin domain 1 and C-Terminal domain of thymosin Beta-4
A: Actin, alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5336
ポリマ－57,9062
非ポリマー6274
水7,692427
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5310 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area20980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.850, 69.335, 80.233
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.93, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Chimera of Gelsolin domain 1 and C-Terminal domain of thymosin Beta-4


分子量: 16632.541 Da / 分子数: 1
断片: Chimera of Gelsolin domain 1 (residues 28-152) from human and C-Terminal domain of thymosin Beta-4 from mouse (residues 153-171)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
属: Homo, Mus / 生物種: , / 株: , / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396, UniProt: P20065
#2: タンパク質 Actin, alpha / Alpha-actin 1


分子量: 41273.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: skeletal muscle / 参照: UniProt: P02568, UniProt: P68135*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 427 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, Sodium acetate, calcium chloride, pH 6.5, microbatch, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0052 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0052 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 39223 / Num. obs: 39223 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1P8Z

1p8z


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.957 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.134 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19531 2079 5 %RANDOM
Rwork0.14445 ---
obs0.14709 39223 98.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.977 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.14 Å20 Å20.35 Å2
2---0.42 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3959 0 34 427 4420
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0214082
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023627
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4341.9635535
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86838473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5745499
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024512
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02809
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2784
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2450.24127
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.22242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0780.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0680.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2520.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1060.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9691.52494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.62924025
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9531588
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5454.51510
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.196 140
Rwork0.127 2890
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56050.1648-0.28911.1180.18211.1494-0.019-0.0111-0.0442-0.02770.0356-0.11740.02970.0954-0.01660.0634-0.00430.01150.1292-0.01210.119413.27-8.44223.034
23.43051.4418-0.68668.0116-1.31482.95830.15360.17170.0814-0.1824-0.0247-0.35620.08830.2529-0.12890.0516-0.01360.060.1358-0.02630.074518.5281.1993.708
30.8275-0.09420.06830.7237-0.11211.2282-0.01330.03170.0173-0.02270.02880.03890.0466-0.0964-0.01550.0833-0.01180.00250.14250.00920.1016-10.515-0.45122.771
40.9088-0.1035-0.39061.1919-0.38991.06280.03320.05840.0367-0.1388-0.0017-0.0331-0.01-0.0762-0.03150.1104-0.00160.00490.13410.03510.0662-4.78113.5293.125
50.67970.4544-0.20061.5906-0.06750.91110.0099-0.0591-0.00980.17370.00960.01930.0130.0458-0.01950.13440.00560.00270.10380.00030.0792-2.812-1.78647.438
61.06540.3132-10.9998-4.826532.70260.19430.14730.39590.0083-0.016-0.2443-0.03830.3091-0.17830.0940.02030.09620.07560.0520.15715.59612.6593.664
70.0662-0.0219-0.12750.2688-0.03150.30650.00240.02010.00920.01190.0066-0.010.0121-0.0104-0.0090.1027-0.0148-0.00280.1280.00880.1012-1.0041.34725.051
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AB6 - 321 - 27
2X-RAY DIFFRACTION1AB71 - 13666 - 131
3X-RAY DIFFRACTION1AB337 - 375332 - 370
4X-RAY DIFFRACTION1AC7001
5X-RAY DIFFRACTION2AB33 - 7028 - 65
6X-RAY DIFFRACTION3AB137 - 180132 - 175
7X-RAY DIFFRACTION3AB274 - 336269 - 331
8X-RAY DIFFRACTION4AB181 - 273176 - 268
9X-RAY DIFFRACTION4AF9001
10X-RAY DIFFRACTION5GA28 - 1524 - 128
11X-RAY DIFFRACTION5GD - E701 - 7021
12X-RAY DIFFRACTION6GA153 - 171129 - 147
13X-RAY DIFFRACTION7AG901 - 11751 - 275

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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