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- PDB-1t1k: NMR STRUCTURE OF HUMAN INSULIN MUTANT HIS-B10-ASP, VAL-B12-ALA, P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t1k
タイトルNMR STRUCTURE OF HUMAN INSULIN MUTANT HIS-B10-ASP, VAL-B12-ALA, PRO-B28-LYS, LYS-B29-PRO, 15 STRUCTURES
要素(Insulin) x 2
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / Ala-B12-DKP-insulin / protein unfolding / insulin receptor / receptor binding / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / activation of protein kinase B activity / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING
データ登録者Huang, K. / Xu, B. / Hu, S.Q. / Chu, Y.C. / Hua, Q.X. / Whittaker, J. / Nakagawa, S.H. / De Meyts, P. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: How Insulin Binds: the B-Chain alpha-Helix Contacts the L1 beta-Helix of the Insulin Receptor.
著者: Huang, K. / Xu, B. / Hu, S.Q. / Chu, Y.C. / Hua, Q.X. / Qu, Y. / Li, B. / Wang, S. / Wang, R.Y. / Nakagawa, S.H. / Theede, A.M. / Whittaker, J. / De Meyts, P. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: MUTATIONAL ANALYSIS OF INVARIANT VALINE B12 IN INSULIN: IMPLICATION FOR RECEPTOR BINDING
著者: Nakagawa, S.H. / Tager, H.S. / Steiner, D.F.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: ALANINE SCANNING MUTAGENESIS OF INSULIN
著者: Kristen, C. / Kjeldsen, T. / Wiberg, F.C. / Schaffer, L. / Hach, M. / Havelund, S. / Bass, J. / Steiner, D.F. / Andersen, A.S.
#3: ジャーナル: BIOCHEM.MOL.BIOL.INT. / 年: 1996
タイトル: STUDIES ON RECEPTOR BINDING SITE OF INSULIN: THE HYDROPHOBIC B12VAL CAN BE SUBSTITUTED BY HYDROPHILIC THR
著者: Wang, Q.Q. / Feng, Y.M. / Zhang, Y.S.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: STERIC REQUIRMENTS AT POSITION B12 FOR HIGH BIOLOGICAL ACTIVITY IN INSULIN
著者: Hu, S.Q. / Burke, G.T. / Schwartz, G.P. / Ferderigos, N. / Ross, J.B. / Katsoyannis, P.G.
#5: ジャーナル: INT.J.PEPT.PROTEIN RES. / 年: 1981
タイトル: [12-ASPARAGINE-B] HUMAN INSULIN. AN ANALOGUE WITH MODIFICATION IN THE HYDROPHOBIC CORE OF INSULIN
著者: Schwartz, G.P. / Burke, P.G. / Katsoyannis, P.G.
履歴
登録2004年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7672
ポリマ－5,7672
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 断片: INSULIN A CHAIN / 変異: HIS-B10-ASP, VAL-B12-ALA, PRO-B28-LYS, LYS-B29-PRO / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS(HUMAN)
参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin


分子量: 3382.841 Da / 分子数: 1 / 断片: INSULIN B CHAIN / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS(HUMAN)
参照: UniProt: P01308
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1,2,311,2,32D NOESY
1,2,321,2,32D TOCSY
1,2,331,2,3DQF-COSY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined by using standard 2D homonuclear techniques

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM Ala-B12-DKP-insulin, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.2 mM Ala-B12-DKP-insulin, 100% D2O100% D2O
31.2 mM Ala-B12-DKP-insulin, 20% deuterated acetic acid, 80% D2O20% deuterated acetic acid, 80% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1null 7ambient 298 K
2null 7.6ambient 305 K
3null 1.9ambient 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DGIIINSIGHTII 2000Molecular Simulations INC.構造決定
X-PLOR3.85Brunger精密化
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 668 restraints: 607 are NOE-derived distance constraints, 39 are dihedral angle restraints, 22 are hydrogen bond restraints.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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