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万見
- PDB-1t15: Crystal Structure of the Brca1 BRCT Domains in Complex with the P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t15
タイトルCrystal Structure of the Brca1 BRCT Domains in Complex with the Phosphorylated Interacting Region from Bach1 Helicase
要素
  • BRCA1 interacting protein C-terminal helicase 1
  • Breast cancer type 1 susceptibility protein
キーワードANTITUMOR PROTEIN / Protein-Peptide Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic DNA double-strand break processing involved in reciprocal meiotic recombination / chiasma assembly / catalytic activity, acting on a nucleic acid / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex ...meiotic DNA double-strand break processing involved in reciprocal meiotic recombination / chiasma assembly / catalytic activity, acting on a nucleic acid / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / BRCA1-C complex / spermatogonial cell division / negative regulation of centriole replication / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / random inactivation of X chromosome / ubiquitin-modified histone reader activity / chordate embryonic development / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / cellular response to indole-3-methanol / double-strand break repair involved in meiotic recombination / DNA strand resection involved in replication fork processing / nuclear ubiquitin ligase complex / homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / lateral element / mitotic G2/M transition checkpoint / regulation of DNA damage checkpoint / protein-DNA covalent cross-linking repair / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / XY body / DNA 5'-3' helicase / RNA polymerase binding / DNA repair complex / DNA damage tolerance / protein K6-linked ubiquitination / centrosome cycle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / seminiferous tubule development / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / response to ionizing radiation / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Transcriptional Regulation by E2F6 / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of cell cycle / spermatid development / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein autoubiquitination / DNA damage checkpoint signaling / Meiotic synapsis / positive regulation of DNA repair / DNA helicase activity / replication fork / cellular response to ionizing radiation / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / nucleotide-excision repair / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / chromosome segregation / tubulin binding / negative regulation of cell growth / RING-type E3 ubiquitin transferase / G2/M DNA damage checkpoint / double-strand break repair via homologous recombination / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to tumor necrosis factor / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Metalloprotease DUBs / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of angiogenesis / p53 binding / ubiquitin-protein transferase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / chromosome / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / Neddylation / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / 5'-3' DNA helicase activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / transcription cis-regulatory region binding
類似検索 - 分子機能
Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / Helicase-like, DEXD box c2 type / DEAD2 / DEAD_2 / DEXDc2 ...Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / ATP-dependent helicase Rad3/Chl1-like / Helicase-like, DEXD box c2 type / DEAD2 / DEAD_2 / DEXDc2 / Helicase superfamily 1/2, DinG/Rad3-like / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain, DinG/Rad3-type / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-2 domain profile. / HELICc2 / ATP-dependent helicase, C-terminal / Helicase C-terminal domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Breast cancer type 1 susceptibility protein / Fanconi anemia group J protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Clapperton, J.A. / Manke, I.A. / Lowery, D.M. / Ho, T. / Haire, L.F. / Yaffe, M.B. / Smerdon, S.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure and mechanism of BRCA1 BRCT domain recognition of phosphorylated BACH1 with implications for cancer
著者: Clapperton, J.A. / Manke, I.A. / Lowery, D.M. / Ho, T. / Haire, L.F. / Yaffe, M.B. / Smerdon, S.J.
履歴
登録2004年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
B: BRCA1 interacting protein C-terminal helicase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4932
ポリマ－25,4932
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.837, 65.837, 93.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Breast cancer type 1 susceptibility protein


分子量: 24531.234 Da / 分子数: 1 / 断片: BCRT 1, BCRT 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1 / プラスミド: pGEX-4T1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P38398
#2: タンパク質・ペプチド BRCA1 interacting protein C-terminal helicase 1


分子量: 961.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: GenBank: 14042978, UniProt: Q9BX63*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, Ammonium Sulphate, MES, pH 6.5, Microbatch, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.85→15 Å / Num. all: 20529 / Num. obs: 19219 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2.5
反射 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / % possible all: 76.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→15 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 972 5.1 %Random
Rwork0.206 ---
all-20484 --
obs-18242 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1750 0 0 156 1906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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