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- PDB-1sue: SUBTILISIN BPN' FROM BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS, MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sue
タイトルSUBTILISIN BPN' FROM BACILLUS AMYLOLIQUEFACIENS, MUTANT
要素SUBTILISIN BPN'
キーワードSERINE PROTEASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


subtilisin / sporulation resulting in formation of a cellular spore / fibrinolysis / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Fervidolysin N-terminal prodomain / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. ...: / Fervidolysin N-terminal prodomain / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / : / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIISOPROPYL PHOSPHONATE / Subtilisin BPN'
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Gallagher, D.T. / Bryan, P. / Pan, Q. / Gilliland, G.L.
引用ジャーナル: J.Cryst.Growth / 年: 1998
タイトル: Mechanism of ionic strength dependence of crystal growth rates in a subtilisin variant.
著者: Gallagher, D.T. / Pan, Q.W. / Gilliland, G.L.
履歴
登録1998年2月17日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUBTILISIN BPN'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8393
ポリマ－26,6501
非ポリマー1892
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.590, 58.090, 86.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUBTILISIN BPN'


分子量: 26649.570 Da / 分子数: 1
変異: Q2K, S3C, P5S, K43N, M50F, A73L, Q206C, Y217K, N218S, DEL (75-83)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
細胞内の位置: SECRETED / プラスミド: PUB110-BASED / 細胞内の位置 (発現宿主): SECRETED / 発現宿主: Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア) / 参照: UniProt: P00782, subtilisin
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-DFP / DIISOPROPYL PHOSPHONATE / ジイソプロポキシホスフィニルラジカル


分子量: 166.155 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O3P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 22% PEG 4K, 100 MM SODIUM ACETATE PH 4.6, 100 MM AMMONIUM SULFATE
結晶化
*PLUS
温度: 24 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
320-24 %PEG40001reservoir
4100 mMsodium acetate1reservoir
50-500 mMsalt1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年6月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→16 Å / Num. obs: 19675 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 1.1 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.11 / % possible all: 60
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
XENGENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: REFINED SAME MUTANT IN OTHER CRYSTAL FORM

解像度: 1.8→16 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: CRYSTAL MORPHOLOGY VARIES DRAMATICALLY AS A FUNCTION OF IONIC STRENGTH (ADDED SALTS IN 0-500 MM RANGE). OMITTING RESIDUE NUMBERS 75-83 REFLECTS THE ENGINEERED DELETION AND PRESERVES WILD TYPE ...詳細: CRYSTAL MORPHOLOGY VARIES DRAMATICALLY AS A FUNCTION OF IONIC STRENGTH (ADDED SALTS IN 0-500 MM RANGE). OMITTING RESIDUE NUMBERS 75-83 REFLECTS THE ENGINEERED DELETION AND PRESERVES WILD TYPE NUMBERING OF RESIDUES 84-275. THE ACTIVE SITE IS THE CATALYTIC TRIAD ASP 32, HIS 64, CYS 221 DESCRIBED IN THE SITE RECORD BELOW. SECONDARY STRUCTURE STRUCTURE ASSIGNMENT IS ACCORDING TO KABSCH AND SANDER (BIOPOLYMERS 22, 2577-2637, 1983). RESIDUE SER 221 IS COVALENTLY LINKED TO THE INHIBITOR DIISOPROPYL FLUOROPHOSPHATE (HET GROUP DFP). ONLY ONE OF THE TWO ISOPROPYL GROUPS IS VISIBLE AND INCLUDED IN THE MODEL. SEE HETATM RECORDS DFP, RESIDUE NUMBER 288. CONECT RECORDS SPECIFY BONDING. THE CALCIUM 'A' SITE HAS BEEN DELETED. RESIDUE NA 297 IS IN THE 'B' CATION-BINDING SITE, MONOVALENT SUBSITE. STABILIZING DISULFIDE 3-206 INTRODUCED BY MUTAGENESIS.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.17 --
all0.17 19675 -
obs0.17 19675 88 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 140 Å2 / ksol: 0.74 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1873 0 8 108 1989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0219060.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.9425881.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d24.811260
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.025382
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0172885
X-RAY DIFFRACTIONt_it9.0518990.5
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg24.80
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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