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- PDB-1ssb: A STRUCTURAL INVESTIGATION OF CATALYTICALLY MODIFIED F12OL AND F1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ssb
タイトルA STRUCTURAL INVESTIGATION OF CATALYTICALLY MODIFIED F12OL AND F12OY SEMISYNTHETIC RIBONUCLEASES
要素(RIBONUCLEASE A) x 2
キーワードHYDROLASE(ENDORIBONUCLEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / lyase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Demel, V.S.J. / Doscher, M.S. / Glinn, M.A. / Martin, P.D. / Ram, M.L. / Edwards, B.F.P.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: Structural investigation of catalytically modified F120L and F120Y semisynthetic ribonucleases.
著者: deMel, V.S. / Doscher, M.S. / Glinn, M.A. / Martin, P.D. / Ram, M.L. / Edwards, B.F.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: Structural Changes that Accompany the Reduced Catalytic Efficiency of Two Semisynthetic Ribonuclease Analogs
著者: De Mel, V.S.J. / Martin, P.D. / Doscher, M.S. / Edwards, B.F.P.
履歴
登録1993年8月3日処理サイト: BNL
改定 1.01994年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE A
B: RIBONUCLEASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6673
ポリマ－14,5712
非ポリマー961
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area6640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.150, 68.150, 65.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: CYS A 72 - TYR A 73 OMEGA = 0.00 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: CIS PROLINE - PRO A 93

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE A


分子量: 13050.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: PANCREAS / 参照: UniProt: P61823
#2: タンパク質・ペプチド RIBONUCLEASE A


分子量: 1520.618 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P61823
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FEATURES OF THE STRUCTURE IN SPITE OF AN EIGHT-RESIDUE REDUNDANCY BETWEEN RNASE 1 - 118 AND RNASE ...FEATURES OF THE STRUCTURE IN SPITE OF AN EIGHT-RESIDUE REDUNDANCY BETWEEN RNASE 1 - 118 AND RNASE 111 - 124(F120Y), NO REDUNDANT STRUCTURE IS SEEN IN THE CRYSTAL. RESIDUES 114 - 118 OF RNASE 1 - 118 AND RESIDUES 111 - 113 OF RNASE 111 - 124(F120Y) DO NOT APPEAR IN THE MAP.
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細A TOTAL OF 94 WATER MOLECULES WERE INCLUDED. A SULFATE ANION OCCURS IN THE ACTIVE SITE AND WAS ALSO ...A TOTAL OF 94 WATER MOLECULES WERE INCLUDED. A SULFATE ANION OCCURS IN THE ACTIVE SITE AND WAS ALSO REFINED AS PART OF THE STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.95 %
結晶化詳細: THE MOTHER LIQUOR WAS 80 % SATURATED AMMONIUM SULFATE, PH 5.2.
結晶化
*PLUS
pH: 5.7 / 手法: macro seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.95 mMRNase1-1181drop
29.9 mMRNase111-1241drop
33.0 M1reservoirCsCl
428 %sat1reservoir(NH4)2SO4
50.1 Mammonium acetate1reservoir
65 mM1,10-phenanthroline1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 5 Å / Num. obs: 11776 / % possible obs: 94.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→7 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.184 -
obs0.184 11776
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数952 0 5 95 1052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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