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- PDB-1so2: CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN PHOSPHODIESTERASE 3B In COMPLEX WITH A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1so2
タイトルCATALYTIC DOMAIN OF HUMAN PHOSPHODIESTERASE 3B In COMPLEX WITH A DIHYDROPYRIDAZINE INHIBITOR
要素cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
キーワードHYDROLASE / PDE3B PHOSPHODIESTERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


3',5'-cGMP-inhibited cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / PDE3B signalling / protein kinase B binding / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / guanyl-nucleotide exchange factor complex / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell adhesion / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity ...3',5'-cGMP-inhibited cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / PDE3B signalling / protein kinase B binding / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / guanyl-nucleotide exchange factor complex / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell adhesion / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of angiogenesis / cAMP-mediated signaling / negative regulation of angiogenesis / cellular response to insulin stimulus / G alpha (s) signalling events / angiogenesis / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / membrane / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain ...Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-666 / Chem-HG9 / cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Scapin, G. / Patel, S.B. / Chung, C. / Varnerin, J.P. / Edmondson, S.D. / Mastracchio, A. / Parmee, E.R. / Becker, J.W. / Singh, S.B. / Van Der Ploeg, L.H. / Tota, M.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of Human Phosphodiesterase 3B: Atomic Basis for Substrate and Inhibitor Specificity
著者: Scapin, G. / Patel, S.B. / Chung, C. / Varnerin, J.P. / Edmondson, S.D. / Mastracchio, A. / Parmee, E.R. / Singh, S.B. / Becker, J.W. / Van Der Ploeg, L.H. / Tota, M.R.
履歴
登録2004年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
B: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
C: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
D: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,36921
ポリマ－192,6354
非ポリマー3,73417
水6,521362
1
A: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
B: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,92813
ポリマ－96,3182
非ポリマー2,61011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
D: cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,4428
ポリマ－96,3182
非ポリマー1,1246
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)147.482, 121.772, 126.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.74, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
cGMP-inhibited 3',5'-cyclic phosphodiesterase B / Cyclic GMP inhibited phosphodiesterase B / CGI-PDE B / CGIPDE1 / CGIP1


分子量: 48158.781 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain, residues 654-1073 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDE3B / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CodonPlus
参照: UniProt: Q13370, 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 9 / 断片: MERCK1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-HG9 / 1-DEOXY-1-[(2-HYDROXYETHYL)(NONANOYL)AMINO]HEXITOL / HG9A-9 / NONANOYL-N-HYDROXYETHYLGLUCAMIDE


分子量: 365.462 Da / 分子数: 4 / 断片: HEGA-9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H35NO7
#4: 化合物
ChemComp-666 / 6-(4-{[2-(3-IODOBENZYL)-3-OXOCYCLOHEX-1-EN-1-YL]AMINO}PHENYL)-5-METHYL-4,5-DIHYDROPYRIDAZIN-3(2H)-ONE / (5R)-6-(4-{[2-(3-IODOBENZYL)-3-OXOCYCLOHEX-1-EN-1-YL]AMINO}PHENYL)-5-METHYL-4,5-DIHYDROPYRIDAZIN-3(2H)-ONE / Merck-1


分子量: 513.371 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H24IN3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Peg MMe, MES, MAgnesium Sulfate, HEGA-9, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 85883 / Num. obs: 85711 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 47.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 8543 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNX精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F0J

1f0j


解像度: 2.4→30 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 5354 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.239 85708 99.8 %-
all-85874 --
溶媒の処理溶媒モデル: MASK / Bsol: 41.1 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å28.501 Å2
2---21.375 Å20 Å2
3---21.295 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11705 0 225 362 12292
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.622.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 433 5 %
Rwork0.318 8105 -
obs-8538 99.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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