[日本語] English
万見
- PDB-1sm2: Crystal structure of the phosphorylated Interleukin-2 tyrosine ki... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sm2
タイトルCrystal structure of the phosphorylated Interleukin-2 tyrosine kinase catalytic domain
要素Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
キーワードTRANSFERASE / Protein Kinase / Immunology
機能・相同性
機能・相同性情報


NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / Generation of second messenger molecules / cellular defense response / FCERI mediated Ca+2 mobilization / T cell activation / positive regulation of cytokine production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase ...NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / Generation of second messenger molecules / cellular defense response / FCERI mediated Ca+2 mobilization / T cell activation / positive regulation of cytokine production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response / intracellular signal transduction / signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
STAUROSPORINE / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Brown, K. / Long, J.M. / Vial, S.C.M. / Dedi, N. / Dunster, N.J. / Renwick, S.B. / Tanner, A.J. / Frantz, J.D. / Fleming, M.A. / Cheetham, G.M.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of interleukin-2 tyrosine kinase and their implications for the design of selective inhibitors.
著者: Brown, K. / Long, J.M. / Vial, S.C. / Dedi, N. / Dunster, N.J. / Renwick, S.B. / Tanner, A.J. / Frantz, J.D. / Fleming, M.A. / Cheetham, G.M.
履歴
登録2004年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
B: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1424
ポリマ－60,2092
非ポリマー9332
水4,522251
1
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5712
ポリマ－30,1041
非ポリマー4671
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5712
ポリマ－30,1041
非ポリマー4671
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.1, 74.4, 78.9
Angle α, β, γ (deg.)90, 93.9, 90
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / T-cell-specific kinase / Tyrosine-protein kinase Lyk / Kinase EMT


分子量: 30104.424 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITK, LYK, EMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08881, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: Ammonium Sulfate, Sodium citrate, Magnesium acetate, DTT, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 29903 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 4429 / Rsym value: 0.486 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNX精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 734 -RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.246 29903 --
obs0.223 20767 70 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3891 0 70 251 4212
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る