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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1shz | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of the p115RhoGEF rgRGS Domain in A Complex with Galpha(13):Galpha(i1) Chimera | ||||||
要素 |
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キーワード | SIGNALING PROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION / PROTEIN COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 D5 dopamine receptor binding / CDC42 GTPase cycle / regulation of fibroblast migration / Thromboxane signalling through TP receptor / NRAGE signals death through JNK / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / RAC1 GTPase cycle / Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / G alpha (12/13) signalling events ...D5 dopamine receptor binding / CDC42 GTPase cycle / regulation of fibroblast migration / Thromboxane signalling through TP receptor / NRAGE signals death through JNK / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / RAC1 GTPase cycle / Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / G alpha (12/13) signalling events / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / GTPase activating protein binding / negative regulation of synaptic transmission / G alpha (i) signalling events / regulation of small GTPase mediated signal transduction / branching involved in blood vessel morphogenesis / RHOB GTPase cycle / NRAGE signals death through JNK / RHOC GTPase cycle / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Rho protein signal transduction / RHOA GTPase cycle / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / D2 dopamine receptor binding / G protein-coupled serotonin receptor binding / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to forskolin / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / G protein-coupled receptor binding / brush border membrane / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet activation / regulation of blood pressure / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / melanosome / cell cortex / regulation of cell shape / midbody / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / angiogenesis / in utero embryonic development / cell differentiation / intracellular signal transduction / cell cycle / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Mus musculus (ハツカネズミ) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å | ||||||
データ登録者 | Chen, Z. / Singer, W.D. / Sternweis, P.C. / Sprang, S.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005 タイトル: Structure of the p115RhoGEF rgRGS domain-Galpha13/i1 chimera complex suggests convergent evolution of a GTPase activator. 著者: Chen, Z. / Singer, W.D. / Sternweis, P.C. / Sprang, S.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1shz.cif.gz | 226.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1shz.ent.gz | 179.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1shz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1shz_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1shz_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1shz_validation.xml.gz | 41.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1shz_validation.cif.gz | 55.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sh/1shz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sh/1shz | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1agrS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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詳細 | The deposited PDB file contains a pair of homodimers of the complexes. However, the biological unit is identical to the monomeric form of the complex |
-要素
-タンパク質 , 2種, 4分子 ADCF
#1: タンパク質 | 分子量: 39640.191 Da / 分子数: 2 断片: residues 21-47, 185-210, 213-230, 240-353 of Galpha(i1) and residues 64-207, 234-235, 254-262 of Galpha(13) 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) 属: Mus, Rattus / 生物種: , / 株: , / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P10824, UniProt: P27601 #2: タンパク質 | 分子量: 26346.879 Da / 分子数: 2 断片: N-terminal RhoGEF RGS (rgRGS) domain of p115RhoGEF (residues 7-239) 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pTrcC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92888 |
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-非ポリマー , 4種, 90分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.52 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: Ammonium Sulfate, Tris, Ethylene glycol , pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月7日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: Double crystal, Si(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 33997 / Num. obs: 31348 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rsym value: 0.188 / Net I/σ(I): 7.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2286 / Rsym value: 0.585 / % possible all: 67.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1AGR, CHAIN A 解像度: 2.85→46.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1865632.73 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.4754 Å2 / ksol: 0.30693 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 57.5 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.85→46.49 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.85→3.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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