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- PDB-1sde: Toward Better Antibiotics: Crystal Structure Of D-Ala-D-Ala Pepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sde
タイトルToward Better Antibiotics: Crystal Structure Of D-Ala-D-Ala Peptidase inhibited by a novel bicyclic phosphate inhibitor
要素D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
キーワードHYDROLASE / CYCLIC PHOSPHATE / PEPTIDOGLYCAN / PENICILLIN BINDING PROTEIN / ANTIBIOTIC
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[(DIOXIDOPHOSPHINO)OXY]BENZOATE / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Silvaggi, N.R. / Kaur, K. / Adediran, S.A. / Pratt, R.F. / Kelly, J.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Toward better antibiotics: crystallographic studies of a novel class of DD-peptidase/beta-lactamase inhibitors
著者: Silvaggi, N.R. / Kaur, K. / Adediran, S.A. / Pratt, R.F. / Kelly, J.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure of Phosphonate-Inhibited D-Ala-D-Ala Peptidase Reveals an Analogue of a Tetrahedral Transition State.
著者: Silvaggi, N.R. / Anderson, J.W. / Brinsmade, S.R. / Pratt, R.F. / Kelly, J.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: STRUCTURES OF TWO KINETIC INTERMEDIATES REVEAL SPECIES SPECIFICITY OF PENICILLIN-BINDING PROTEINS
著者: McDonough, M.A. / Anderson, J.W. / Silvaggi, N.R. / Pratt, R.F. / Knox, J.R. / Kelly, J.A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: THE REFINED CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF A DD-PEPTIDASE PENICILLIN-TARGET ENZYME AT 1.6A RESOLUTION
著者: Kelly, J.A. / Kuzin, A.P.
履歴
登録2004年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5133
ポリマ－37,2201
非ポリマー2922
水10,233568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.800, 66.700, 100.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer is biologically active unit

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要素

#1: タンパク質 D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / DD-peptidase / DD-carboxypeptidase


分子量: 37220.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: R61
参照: UniProt: P15555, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物 ChemComp-2PB / 2-[(DIOXIDOPHOSPHINO)OXY]BENZOATE


分子量: 200.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5O5P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 20% PEG 8000, 50mM sodium phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→50 Å / Num. all: 122116 / Num. obs: 119308 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 28.8
反射 シェル解像度: 1.15→1.19 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 9967 / Rsym value: 0.245 / % possible all: 82.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3PTE

3pte


解像度: 1.15→10 Å / Num. parameters: 28915 / Num. restraintsaints: 0 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 2.9%
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1399 5813 5 %RANDOM
Rwork0.1013 ---
all0.1193 122116 --
obs0.1072 122116 94.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 9.1 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 25 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3069.67
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2602 0 19 568 3189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0312
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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