[日本語] English
万見
- PDB-1sd0: Structure of arginine kinase C271A mutant -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sd0
タイトルStructure of arginine kinase C271A mutant
要素Arginine kinase
キーワードTRANSFERASE / essential / cysteine / bimolecular / phosphotransferase / transition state / chloride / phosphagen kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / phosphorylation / extracellular space / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ARGININE / NITRATE ION / Arginine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Limulus polyphemus (カブトガニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gattis, J.L. / Ruben, E. / Fenley, M.O. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: The active site cysteine of arginine kinase: structural and functional analysis of partially active mutants
著者: Gattis, J.L. / Ruben, E. / Fenley, M.O. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Transition state structure of arginine kinase: Implications for catalysis of bimolecular reactions
著者: Zhou, G. / Somasundaram, T. / Blanc, E. / Parthasarathy, G. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Refinement of the arginine kianse transition-state analogue complex at 1.2 A resolution: mechanistic insights
著者: Yousef, M.S. / Fabiola, F. / Gattis, J.L. / Somasundaram, T. / Chapman, M.S.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Induced fit in guanidino kinases- comparison of substrate-free and transition state analog structures of arginine kinase
著者: Yousef, M.S. / Clark, S.A. / Pruett, P.K. / Somasundaram, T. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
履歴
登録2004年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9706
ポリマ－40,2461
非ポリマー7245
水5,188288
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.905, 71.255, 79.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Arginine kinase / AK


分子量: 40245.711 Da / 分子数: 1 / 変異: C271A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Limulus polyphemus (カブトガニ) / 遺伝子: ak / プラスミド: pET22b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P51541, arginine kinase

-
非ポリマー , 6種, 293分子

#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.31 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 6000, magnesium chloride, HEPES, L-arginine, ADP, sodium nitrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.15 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111)monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→100 Å / Num. all: 15669 / Num. obs: 15669 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.27→2.35 Å / 冗長度: 3.45 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 1747 / Rsym value: 0.192 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1m15

1m15


解像度: 2.3→10 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: random / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 477 -
Rwork0.209 --
all0.21 15669 -
obs0.21 15669 93.3 %
原子変位パラメータBiso mean: 44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2818 0 45 288 3151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006619
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26627
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 53 -
Rwork0.328 --
obs-1461 92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4adp-ideal.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る