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- PDB-1sbd: SOYBEAN AGGLUTININ COMPLEXED WITH 2,4-PENTASACCHARIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sbd
タイトルSOYBEAN AGGLUTININ COMPLEXED WITH 2,4-PENTASACCHARIDE
要素SOYBEAN AGGLUTININ
キーワードLECTIN / AGGLUTININ
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / : / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily ...Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / : / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / RIGID BODY REFINEMENT VS 1SBA / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Dessen, A. / Olsen, L.R. / Gupta, D. / Sabesan, S. / Brewer, C.F. / Sacchettini, J.C.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: X-ray crystallographic studies of unique cross-linked lattices between four isomeric biantennary oligosaccharides and soybean agglutinin.
著者: Olsen, L.R. / Dessen, A. / Gupta, D. / Sabesan, S. / Sacchettini, J.C. / Brewer, C.F.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: X-Ray Crystal Structure of the Soybean Agglutinin Cross-Linked with a Biantennary Analog of the Blood Group I Carbohydrate Antigen
著者: Dessen, A. / Gupta, D. / Sabesan, S. / Brewer, C.F. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録1995年7月13日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SOYBEAN AGGLUTININ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0744
ポリマ－27,5961
非ポリマー4783
水81145
1
A: SOYBEAN AGGLUTININ
ヘテロ分子

A: SOYBEAN AGGLUTININ
ヘテロ分子

A: SOYBEAN AGGLUTININ
ヘテロ分子

A: SOYBEAN AGGLUTININ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,29716
ポリマ－110,3834
非ポリマー1,91312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+11
crystal symmetry operation8_676x-y+1,-y+2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)144.600, 144.600, 107.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 SOYBEAN AGGLUTININ


分子量: 27595.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Glycine max (ダイズ) / 参照: UniProt: P05046
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RATHER THAN PROTEIN-PROTEIN CONTACTS, THE DOMINANT FORCE IN THESE CRYSTALS IS SACCHARIDE-PROTEIN ...RATHER THAN PROTEIN-PROTEIN CONTACTS, THE DOMINANT FORCE IN THESE CRYSTALS IS SACCHARIDE-PROTEIN CROSS-LINKING WHICH RESULTS IN LARGE SOLVENT FILLED CHANNELS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 77 %
結晶化pH: 7.2 / 詳細: 0.1M HEPES, PH7.2,1MM CACL2,1MM MNCL2,0.15M NACL
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Dessen, A., (1995) Biochemistry, 34, 4933.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117 mg/mlSBA1drop
20.755 mMsugar1drop
30.1 MHEPES1drop
41 mM1dropCaCl2
51 mM1dropMnCl2
60.375 M1dropNaCl
70.1 MHEPES1reservoir
81 mM1reservoirCaCl2
91 mM1reservoirMnCl2
100.5 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年10月9日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→99 Å / Num. obs: 18788 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.52→2.67 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.411 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.411 / % possible all: 54
反射
*PLUS
Num. measured all: 112590
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 49 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
TNT5E精密化
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY REFINEMENT VS 1SBA / 解像度: 2.52→15 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射
Rwork0.205 --
all-18788 -
obs-18788 82 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 172 Å2 / ksol: 0.44 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1687 0 27 45 1759
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01734981.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.34247863.8
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.57319520
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.01675
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0265225
X-RAY DIFFRACTIONt_it5.05434724
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.093310
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.5730
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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