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- PDB-1sac: THE STRUCTURE OF PENTAMERIC HUMAN SERUM AMYLOID P COMPONENT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sac
タイトルTHE STRUCTURE OF PENTAMERIC HUMAN SERUM AMYLOID P COMPONENT
要素SERUM AMYLOID P COMPONENT
キーワードAMYLOID PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation by host of viral glycoprotein metabolic process / negative regulation of glycoprotein metabolic process / complement component C1q complex binding / negative regulation of viral process / negative regulation of wound healing / negative regulation of monocyte differentiation / host-mediated suppression of symbiont invasion / virion binding / negative regulation of acute inflammatory response / chaperone-mediated protein complex assembly ...negative regulation by host of viral glycoprotein metabolic process / negative regulation of glycoprotein metabolic process / complement component C1q complex binding / negative regulation of viral process / negative regulation of wound healing / negative regulation of monocyte differentiation / host-mediated suppression of symbiont invasion / virion binding / negative regulation of acute inflammatory response / chaperone-mediated protein complex assembly / acute-phase response / unfolded protein binding / protein folding / carbohydrate binding / : / blood microparticle / Amyloid fiber formation / innate immune response / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Pentaxin, conserved site / Pentraxin domain signature. / Pentaxin family / Pentraxin / C-reactive protein / pentaxin family / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls ...: / Pentaxin, conserved site / Pentraxin domain signature. / Pentaxin family / Pentraxin / C-reactive protein / pentaxin family / Pentraxin-related / Pentraxin (PTX) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Serum amyloid P-component
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者White, H.E. / Emsley, J. / O'Hara, B.P. / Oliva, G. / Srinivasan, N. / Tickle, I.J. / Blundell, T.L. / Pepys, M.B. / Wood, S.P.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure of pentameric human serum amyloid P component.
著者: Emsley, J. / White, H.E. / O'Hara, B.P. / Oliva, G. / Srinivasan, N. / Tickle, I.J. / Blundell, T.L. / Pepys, M.B. / Wood, S.P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: A Pentameric Form of Human Serum Amyloid P Component: Crystallization, X-Ray Diffraction and Neutron Scattering Studies
著者: Wood, S.P. / Oliva, G. / O'Hara, B.P. / White, H.E. / Blundell, T.L. / Perkins, S.J. / Sardharwalla, I. / Pepys, M.P.
#2: ジャーナル: J.Cryst.Growth / 年: 1988
タイトル: Crystallization of Human Serum Amyloid P Component (Sap)
著者: O'Hara, B.P. / Wood, S.P. / Oliva, G. / White, H.E. / Pepys, M.B.
#3: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1986
タイトル: Isolation and Characterization of the Complete Complementary and Genomic DNA Sequences of Human Serum
著者: Ohnishi, S. / Maeda, S. / Shimada, K. / Arao, T.
履歴
登録1994年1月27日処理サイト: BNL
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET STRANDS A1_ AND A2_ IN ALL FIVE CHAINS ARE DISCONNECTED BUT FORM A CONTINUOUS STRAND IN THE STRUCTURE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERUM AMYLOID P COMPONENT
B: SERUM AMYLOID P COMPONENT
C: SERUM AMYLOID P COMPONENT
D: SERUM AMYLOID P COMPONENT
E: SERUM AMYLOID P COMPONENT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,05319
ポリマ－116,4125
非ポリマー64114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7890 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area38190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.900, 99.300, 96.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 89
2: PHE B 33 - THR B 34 OMEGA = 145.17 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: CIS PROLINE - PRO B 89 / 4: CIS PROLINE - PRO C 89 / 5: CIS PROLINE - PRO D 89 / 6: CIS PROLINE - PRO E 89
7: PRO E 129 - LYS E 130 OMEGA = 148.51 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.499031, -0.291022, 0.816257), (-0.320116, 0.813396, 0.485709), (-0.805291, -0.50368, 0.312749)6.60979, 4.55958, 41.24557
2given(-0.310617, -0.777136, 0.547336), (-0.819014, 0.51106, 0.260832), (-0.482423, -0.367257, -0.795229)41.93763, 26.04455, 47.15978
3given(-0.354165, -0.796676, -0.48977), (-0.766242, 0.547449, -0.336411), (0.536135, 0.256137, -0.804334)57.58439, 34.00153, 9.05447
4given(0.495935, -0.324849, -0.805309), (-0.289427, 0.812525, -0.505999), (0.818707, 0.48402, 0.308939)31.4469, 19.3346, -20.40029
詳細SAP IS A PENTAMER OF IDENTICAL POLYPEPTIDE CHAINS. THE COORDINATES OF ALL FIVE CHAINS ARE INCLUDED IN THIS ENTRY AND HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATORS *A*, *B*, *C*, *D*, AND *E*. THE TRANSFORMATIONS GIVEN IN THE *MTRIX* RECORDS BELOW REPRESENT THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC FIVE-FOLD AXIS. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 1* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN A WHEN APPLIED TO CHAIN B. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 2* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN A WHEN APPLIED TO CHAIN C. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 3* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN A WHEN APPLIED TO CHAIN D. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX 4* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN A WHEN APPLIED TO CHAIN E.

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要素

#1: タンパク質
SERUM AMYLOID P COMPONENT


分子量: 23282.455 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02743
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: SAMP_HUMAN NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ PRO 101 SER A 82 PRO 101 SER B 82 PRO 101 SER C 82 PRO 101 SER D 82 PRO 101 SER E 82 THE SEQUENCE BUILT INTO THIS STRUCTURE IS THE AMENDED VERSION WHERE RESIDUE 82 IS A SERINE. SEE REFERENCE 3.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.46 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8 / 手法: unknown
詳細: taken from Wood, S.P. et al (1988). J. Mol. Biol., 202, 169-173.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
127.7 mg/mlprotein11in 10 mM Tris-HCl, 10 mM EDTA, 0.14 M NaCl
21 Msodium acetate12
3200 mMcalcium acetate12
450 %(w/v)PEG600012

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 93.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
RESTRAIN精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.179 -
obs0.179 78910
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8245 0 10 16 8271
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.45
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 78910 / Rfactor all: 0.179 / Rfactor Rwork: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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