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- PDB-1s9j: X-ray structure of the human mitogen-activated protein kinase kin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s9j
タイトルX-ray structure of the human mitogen-activated protein kinase kinase 1 (MEK1) in a complex with ligand and MgATP
要素Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE-LIGAND-MgATP COMPLEX / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / negative regulation of homotypic cell-cell adhesion / negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of endodermal cell differentiation / regulation of vascular associated smooth muscle contraction / mitogen-activated protein kinase kinase / Golgi inheritance / placenta blood vessel development / MAP-kinase scaffold activity / positive regulation of muscle contraction ...epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / negative regulation of homotypic cell-cell adhesion / negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of endodermal cell differentiation / regulation of vascular associated smooth muscle contraction / mitogen-activated protein kinase kinase / Golgi inheritance / placenta blood vessel development / MAP-kinase scaffold activity / positive regulation of muscle contraction / labyrinthine layer development / regulation of axon regeneration / cerebellar cortex formation / melanosome transport / type B pancreatic cell proliferation / Signaling by MAP2K mutants / vesicle transport along microtubule / positive regulation of axonogenesis / positive regulation of Ras protein signal transduction / regulation of Golgi inheritance / central nervous system neuron differentiation / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / triglyceride homeostasis / trachea formation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of stress-activated MAPK cascade / Frs2-mediated activation / MAPK3 (ERK1) activation / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / endodermal cell differentiation / face development / MAP kinase kinase activity / positive regulation of ATP biosynthetic process / Bergmann glial cell differentiation / Uptake and function of anthrax toxins / thyroid gland development / neuron projection morphogenesis / protein kinase activator activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / response to axon injury / Schwann cell development / keratinocyte differentiation / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / ERK1 and ERK2 cascade / myelination / positive regulation of autophagy / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / dendrite cytoplasm / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to glucocorticoid / thymus development / protein serine/threonine kinase activator activity / Signal transduction by L1 / cell motility / RAF activation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / small GTPase binding / neuron differentiation / chemotaxis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / late endosome / MAPK cascade / heart development / response to oxidative stress / scaffold protein binding / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / perikaryon / microtubule / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / axon / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-BBM / Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / Iodine-SAD / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ohren, J.F. / Chen, H. / Pavlovsky, A. / Whitehead, C. / Yan, C. / McConnell, P. / Delaney, A. / Dudley, D.T. / Sebolt-Leopold, J. / Hasemann, C.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structures of human MAP kinase kinase 1 (MEK1) and MEK2 describe novel noncompetitive kinase inhibition.
著者: Ohren, J.F. / Chen, H. / Pavlovsky, A. / Whitehead, C. / Zhang, E. / Kuffa, P. / Yan, C. / McConnell, P. / Spessard, C. / Banotai, C. / Mueller, W.T. / Delaney, A. / Omer, C. / Sebolt- ...著者: Ohren, J.F. / Chen, H. / Pavlovsky, A. / Whitehead, C. / Zhang, E. / Kuffa, P. / Yan, C. / McConnell, P. / Spessard, C. / Banotai, C. / Mueller, W.T. / Delaney, A. / Omer, C. / Sebolt-Leopold, J. / Dudley, D.T. / Leung, I.K. / Flamme, C. / Warmus, J. / Kaufman, M. / Barrett, S. / Tecle, H. / Hasemann, C.A.
履歴
登録2004年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 300biomolecule Although the amino terminally truncated MEK1 is a monomer in solution and in the ...biomolecule Although the amino terminally truncated MEK1 is a monomer in solution and in the asymmetric unit, a potentially relevant homodimer can be generated as described in remark 350.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0234
ポリマ－37,9311
非ポリマー1,0933
水1,964109
1
A: Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 1
ヘテロ分子

A: Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0468
ポリマ－75,8612
非ポリマー2,1856
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.591, 81.591, 129.213
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
詳細Although the NH2-terminally truncated MEK1 is a monomer in solution and in the asu, a potentially relevant homodimer can be generated by the two-fold axis: -x+1, -y+1, z.

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 1 / MAP kinase kinase 1 / MAPKK 1 / ERK activator kinase 1 / MAPK/ERK kinase 1 / MEK1


分子量: 37930.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEK1 / プラスミド: pET24b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q02750, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-BBM / 5-BROMO-N-(2,3-DIHYDROXYPROPOXY)-3,4-DIFLUORO-2-[(2-FLUORO-4-IODOPHENYL)AMINO]BENZAMIDE


分子量: 561.089 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H13BrF3IN2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.42 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG8K, Ammonium phosphate, Imidazole-malate, DTT, pH 5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月31日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→48 Å / Num. all: 18590 / Num. obs: 18389 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 0.74

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: Iodine-SAD
開始モデル: Iodine substructure

解像度: 2.4→47.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 9.282 / SU ML: 0.206 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.34 / ESU R Free: 0.249 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26933 923 5 %RANDOM
Rwork0.24458 ---
obs0.24577 17466 96.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.815 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.92 Å20.96 Å20 Å2
2--1.92 Å20 Å2
3----2.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2261 0 59 109 2429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222384
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9662.0043224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71535090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9815290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02447
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1610.2474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.22432
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.21349
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1050.267
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0530.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.140.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1760.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0980.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4681.51454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.86222347
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9973930
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8234.5877
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.404 48
Rwork0.366 972
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.07340.31920.07751.267-0.32871.9836-0.0094-0.09440.05450.05810.00690.06180.1014-0.21010.00250.1239-0.0042-0.04130.2238-0.04260.136932.027226.963649.9286
20.51420.0672-0.04940.56-0.32870.8840.02110.03190.0608-0.0041-0.0099-0.1290.06490.005-0.01120.1192-0.00130.01850.2032-0.02240.208237.899733.787131.6488
34.14283.4193-1.0106-2.5482-1.90241.3037-0.21320.02410.5188-0.22590.2016-0.1984-0.4804-0.18280.01170.3309-0.0339-0.04470.26680.06040.395537.029955.543619.4087
41.77670.09450.53670.8377-0.07871.44120.01480.17150.187-0.2521-0.0245-0.2108-0.11290.1660.00970.0692-0.00450.08750.14960.03170.185742.728539.145223.7681
5-62.3694-43.7259-89.956876.776622.1183-40.6271-1.51950.21290.3324-2.039-1.11114.0476-1.0271-1.3622.63060.1098-0.0629-0.11160.2016-0.00840.145131.26928.223440.2101
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA61 - 1461 - 86
2X-RAY DIFFRACTION2AA147 - 26487 - 204
3X-RAY DIFFRACTION3AA265 - 275205 - 215
4X-RAY DIFFRACTION4AA306 - 382246 - 322
5X-RAY DIFFRACTION5AD10011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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