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万見
- PDB-4ark: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN MAP KINASE KIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ark
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN MAP KINASE KINASE 1 (MEK1) IN COMPLEX WITH A SMALL MOLECULE INHIBITOR AND ADP
要素DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 1
キーワードTRANSFERASE / KINASE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / positive regulation of endodermal cell differentiation / JUN kinase kinase activity / regulation of axon regeneration / mitogen-activated protein kinase kinase / placenta blood vessel development / MAP-kinase scaffold activity / labyrinthine layer development / cerebellar cortex formation / type B pancreatic cell proliferation ...epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / positive regulation of endodermal cell differentiation / JUN kinase kinase activity / regulation of axon regeneration / mitogen-activated protein kinase kinase / placenta blood vessel development / MAP-kinase scaffold activity / labyrinthine layer development / cerebellar cortex formation / type B pancreatic cell proliferation / Signaling by MAP2K mutants / positive regulation of axonogenesis / regulation of Golgi inheritance / trachea formation / Negative feedback regulation of MAPK pathway / regulation of early endosome to late endosome transport / regulation of stress-activated MAPK cascade / MAPK3 (ERK1) activation / Frs2-mediated activation / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / endodermal cell differentiation / face development / MAP kinase kinase activity / Bergmann glial cell differentiation / Uptake and function of anthrax toxins / thyroid gland development / protein kinase activator activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / Schwann cell development / keratinocyte differentiation / myelination / ERK1 and ERK2 cascade / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / protein serine/threonine kinase activator activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / thymus development / Signal transduction by L1 / cell motility / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / neuron differentiation / chemotaxis / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade / late endosome / heart development / protein tyrosine kinase activity / scaffold protein binding / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein kinase activity / ciliary basal body / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction / mitochondrion / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-M3K / Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hartung, I.V. / Hitchcock, M. / Puehler, F. / Neuhaus, R. / Scholz, A. / Hammer, S. / Petersen, K. / Siemeister, G. / Brittain, D. / Hillig, R.C.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2013
タイトル: Optimization of Allosteric Mek Inhibitors - Part 1: Venturing Into Unexplored Sar Territories
著者: Hartung, I.V. / Hitchcock, M. / Puehler, F. / Neuhaus, R. / Scholz, A. / Hammer, S. / Petersen, K. / Siemeister, G. / Brittain, D. / Hillig, R.C.
履歴
登録2012年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22013年4月17日Group: Database references
改定 1.32016年12月14日Group: Data collection
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8604
ポリマ－37,9311
非ポリマー9303
水86548
1
A: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 1
ヘテロ分子

A: DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,7218
ポリマ－75,8612
非ポリマー1,8596
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-47.2 kcal/mol
Surface area26410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.411, 82.411, 130.238
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE 1 / MAP KINASE KINASE 1 / MAPKK 1 / MKK1 / ERK ACTIVATOR KINASE 1 / MAPK/ERK KINASE 1 / MEK 1


分子量: 37930.609 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 62-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PQE80L / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ARCTIC EXPRESS
参照: UniProt: Q02750, mitogen-activated protein kinase kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-M3K / 2-([3R-3,4-dihydroxybutyl]oxy)-4-fluoro-6-[(2-fluoro-4-iodophenyl)amino]benzamide


分子量: 478.229 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17F2IN2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL M IS CLONING ARTIFACT. LAST EIGHT C-TERMINAL RESIDUES ARE A CLONING ARTIFACT, HEXA HIS ...N-TERMINAL M IS CLONING ARTIFACT. LAST EIGHT C-TERMINAL RESIDUES ARE A CLONING ARTIFACT, HEXA HIS TAG. THIS C- TERMINAL HIS TAG WAS NOT REMOVED BEFORE CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.34 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M IMIDAZOLE-MALATE, 300 MM(NH4)H2PO4, 13% PEG 8000, PH 5.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 15320 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 87.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0062精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PROTEIN CHAIN OF PDB ENTRY 1S9J

1s9j


解像度: 2.6→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 16.819 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.317 / ESU R Free: 0.228 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. LIGAND (M3K) CO-CRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF MG AND ADP AS PUBLISHED FOR THE ATP COMPLEX DESCRIBED IN PDB ENTRY 1S9J.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21135 769 5 %RANDOM
Rwork0.17205 ---
obs0.17395 14461 98.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 91.152 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.53 Å20.76 Å20 Å2
2--1.53 Å20 Å2
3----2.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2279 0 54 48 2381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222382
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4372.0053216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7355289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.32324.44499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.10515428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6351512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2351
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.69421446
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.94332334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.782936
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.863882
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 59 -
Rwork0.336 1017 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.76372.0090.89327.83932.207910.39190.1477-0.43320.1766-0.0217-0.22230.76690.489-1.13990.0746-0.3319-0.1175-0.03860.2258-0.0577-0.410930.9452751.437
24.55490.13491.16733.05950.39746.13230.09480.07420.6308-0.3209-0.1516-0.4678-0.37760.20530.0568-0.41960.08250.0989-0.0984-0.0222-0.326740.31736.8628.816
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A61 - 119
2X-RAY DIFFRACTION1A128 - 145
3X-RAY DIFFRACTION2A120 - 127
4X-RAY DIFFRACTION2A146 - 382

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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