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万見
- PDB-1s95: Structure of serine/threonine protein phosphatase 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s95
タイトルStructure of serine/threonine protein phosphatase 5
要素Serine/threonine protein phosphatase 5
キーワードHYDROLASE / protein phosphatase / PPPase / PP5 / phosphate anion / metal ion / metallophosphoesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


response to arachidonate / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity ...response to arachidonate / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / ESR-mediated signaling / response to lead ion / ADP binding / Hsp90 protein binding / tau protein binding / Negative regulation of MAPK pathway / MAPK cascade / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / mitotic cell cycle / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / DNA-templated transcription / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PPP domain / PP5, C-terminal metallophosphatase domain / : / PPP5 TPR repeat region / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Tetratricopeptide repeat ...PPP domain / PP5, C-terminal metallophosphatase domain / : / PPP5 TPR repeat region / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Tetratricopeptide repeat / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / 4-Layer Sandwich / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Swingle, M.R. / Honkanen, R.E. / Ciszak, E.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for the catalytic activity of human serine/threonine protein phosphatase-5.
著者: Swingle, M.R. / Honkanen, R.E. / Ciszak, E.M.
履歴
登録2004年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine protein phosphatase 5
B: Serine/threonine protein phosphatase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,42010
ポリマ－75,7742
非ポリマー6468
水8,341463
1
A: Serine/threonine protein phosphatase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2105
ポリマ－37,8871
非ポリマー3234
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine protein phosphatase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2105
ポリマ－37,8871
非ポリマー3234
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3760 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area24910 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.808, 80.309, 92.189
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine protein phosphatase 5 / PP5 / Protein phosphatase T / PP-T / PPT


分子量: 37887.020 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP5C, PPP5 / プラスミド: pMalc2E / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P53041, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2-methyl,2,4-pentanediol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→40 Å / Num. all: 70964 / Num. obs: 70964 / % possible obs: 70 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.47→1.59 Å / 冗長度: 1 % / % possible all: 13

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Partial homology model derived from 1IT6, 1AUJ, 1G5B

1it6

1auj

1g5b


解像度: 1.6→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 4.112 / SU ML: 0.074 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20933 3431 5 %RANDOM
Rwork0.16929 ---
all0.17125 70964 --
obs0.17125 70964 86.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å2-0.47 Å2
2--1.79 Å20 Å2
3----1.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.039 Å0.31 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5203 0 30 463 5696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0225404
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024786
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5531.9497311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.958311221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4455646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.79924.887266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.04615954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2351522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025947
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021069
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.21255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.25140
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.23020
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.090.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2880.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1860.243
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2241.54127
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3411.51320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32325255
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.65232535
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5464.52056
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.68 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.354 207
Rwork0.319 4266
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.90220.303-0.29870.6785-0.38952.85750.0152-0.0088-0.03820.0357-0.01410.00960.04460.005-0.0011-0.1201-0.0034-0.0112-0.1364-0.0099-0.098414.104531.936232.6582
21.6364-0.1010.22790.9721-0.30882.49090.04750.0268-0.01970.0349-0.00170.03960.0575-0.0388-0.0458-0.16420.00010.0063-0.2328-0.0175-0.10633.3071-2.392114.3794
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA176 - 49910 - 333
2X-RAY DIFFRACTION2BB175 - 4999 - 333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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