[日本語] English
万見
- PDB-1s7f: RimL- Ribosomal L7/L12 alpha-N-protein acetyltransferase crystal ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s7f
タイトルRimL- Ribosomal L7/L12 alpha-N-protein acetyltransferase crystal form I (apo)
要素acetyl transferase
キーワードTRANSFERASE / acetyltransferase / GNAT / alpha-N-protein acetyltransferase / Coenzyme A / L7/L12
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / Acetyl transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Vetting, M.W. / de Carvalho, L.P. / Roderick, S.L. / Blanchard, J.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: A novel dimeric structure of the RimL Nalpha-acetyltransferase from Salmonella typhimurium.
著者: Vetting, M.W. / de Carvalho, L.P. / Roderick, S.L. / Blanchard, J.S.
履歴
登録2004年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32015年4月29日Group: Non-polymer description
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: acetyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9413
ポリマ－22,8021
非ポリマー1402
水1,856103
1
A: acetyl transferase
ヘテロ分子

A: acetyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8836
ポリマ－45,6042
非ポリマー2794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.400, 68.400, 89.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations -1 0 0 0 1 0 0 0 -1 68.4 0 0

-
要素

#1: タンパク質 acetyl transferase / Acetylating enzyme for N-terminal of ribosomal protein L7/L12 / RIML


分子量: 22801.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / 遺伝子: RimL / プラスミド: pet28a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8ZPC0, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: vapor diffusion under oil / pH: 7.8
詳細: triethanolamine, ammonium sulfate, sodium malonate, pH 7.8, vapor diffusion under oil, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年12月13日 / 詳細: MSC Blue Confocal
放射モノクロメーター: MSC Blue Confocal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 14015 / Num. obs: 14015 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 35.5 Å2 / Rsym value: 0.032 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.6 % / Rsym value: 0.154 / % possible all: 83.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 695 -Random
Rwork0.195 ---
all0.195 13920 --
obs0.195 13920 93 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1455 0 8 103 1566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.022
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree: 0.326 / Rfactor Rwork: 0.303

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る