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- PDB-1rlw: CALCIUM-PHOSPHOLIPID BINDING DOMAIN FROM CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rlw
タイトルCALCIUM-PHOSPHOLIPID BINDING DOMAIN FROM CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2
要素PHOSPHOLIPASE A2
キーワードHYDROLASE / C2 DOMAIN / CALB DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Arachidonate metabolism / phosphatidylglycerol catabolic process / icosanoid metabolic process / platelet activating factor biosynthetic process / Acyl chain remodeling of CL / monoacylglycerol biosynthetic process / Hydrolysis of LPC / glycerophospholipid catabolic process / lysophospholipase / O-acyltransferase activity ...Arachidonate metabolism / phosphatidylglycerol catabolic process / icosanoid metabolic process / platelet activating factor biosynthetic process / Acyl chain remodeling of CL / monoacylglycerol biosynthetic process / Hydrolysis of LPC / glycerophospholipid catabolic process / lysophospholipase / O-acyltransferase activity / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / calcium-independent phospholipase A2 activity / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / ceramide 1-phosphate binding / Synthesis of PA / glycerol metabolic process / arachidonate metabolic process / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / phospholipase A2 activity / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of prostaglandin secretion / phospho-PLA2 pathway / calcium-dependent phospholipid binding / leukotriene biosynthetic process / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / positive regulation of macrophage activation / positive regulation of platelet activation / phospholipase A2 / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylcholine catabolic process / calcium-dependent phospholipase A2 activity / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / prostaglandin biosynthetic process / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / arachidonate secretion / cellular response to antibiotic / Platelet sensitization by LDL / establishment of localization in cell / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / nuclear envelope / regulation of cell population proliferation / mitochondrial inner membrane / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysophospholipase, catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2, C2 domain / Lysophospholipase catalytic domain / PLA2c domain profile. / Cytoplasmic phospholipase A2, catalytic subunit / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / C2 domain ...Lysophospholipase, catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2, C2 domain / Lysophospholipase catalytic domain / PLA2c domain profile. / Cytoplasmic phospholipase A2, catalytic subunit / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Cytosolic phospholipase A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Perisic, O. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of a calcium-phospholipid binding domain from cytosolic phospholipase A2.
著者: Perisic, O. / Fong, S. / Lynch, D.E. / Bycroft, M. / Williams, R.L.
履歴
登録1997年10月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6045
ポリマ－14,2991
非ポリマー3054
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.410, 79.410, 70.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOLIPASE A2 / CALB DOMAIN


分子量: 14299.154 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 DOMAIN, RESIDUES 17 - 141 FROM CPLA2 / 変異: Y16S, C139A, C141S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOSOL / プラスミド: MINI-PRSETA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P47712, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 5-10MG/ML PROTEIN, 5MM CACL2, 1M SODIUM ACETATE, 0.1M HEPES (PH 7.5), 50MM CDSO4
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.5-5 mg/mlprotein1drop
22.5 mM1dropCaCl2
30.5 Msodium acetate1drop
40.05 MHEPES1drop
525 mM1dropCdSO4
61 Msodium acetate1reservoir
70.1 MHEPES1reservoir
850 mM1reservoirCdSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8838
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月7日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8838 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→31 Å / Num. obs: 11798 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 86
反射
*PLUS
Num. measured all: 52266

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1003 10 %SHELLS OF RESOLUTION
Rwork0.227 ---
obs-9339 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 8 Å / Luzzati sigma a obs: 0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 0 151 1152
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0250.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0250.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.2510.08
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.0122
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.7642.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it31.04
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.0613
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0970.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1910.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2320.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor26.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 10342 / Rfactor obs: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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