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- PDB-1rhh: Crystal Structure of the Broadly HIV-1 Neutralizing Fab X5 at 1.9... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rhh
タイトルCrystal Structure of the Broadly HIV-1 Neutralizing Fab X5 at 1.90 Angstrom Resolution
要素
  • Fab X5, heavy chain
  • Fab X5, light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Fab / antibody / X5 / HIV-1 / Broadly Neutralizing
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / : / :
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Darbha, R. / Phogat, S. / Labrijn, A.F. / Shu, Y. / Gu, Y. / Andrykovitch, M. / Zhang, M.Y. / Pantophlet, R. / Martin, L. / Vita, C. ...Darbha, R. / Phogat, S. / Labrijn, A.F. / Shu, Y. / Gu, Y. / Andrykovitch, M. / Zhang, M.Y. / Pantophlet, R. / Martin, L. / Vita, C. / Burton, D.R. / Dimitrov, D.S. / Ji, X.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of the Broadly Cross-Reactive HIV-1-Neutralizing Fab X5 and Fine Mapping of Its Epitope
著者: Darbha, R. / Phogat, S. / Labrijn, A.F. / Shu, Y. / Gu, Y. / Andrykovitch, M. / Zhang, M.Y. / Pantophlet, R. / Martin, L. / Vita, C. / Burton, D.R. / Dimitrov, D.S. / Ji, X.
履歴
登録2003年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年8月30日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fab X5, light chain
B: Fab X5, heavy chain
C: Fab X5, light chain
D: Fab X5, heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3824
ポリマ－97,3824
非ポリマー00
水11,151619
1
A: Fab X5, light chain
B: Fab X5, heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6912
ポリマ－48,6912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area20120 Å2
手法PISA
2
C: Fab X5, light chain
D: Fab X5, heavy chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6912
ポリマ－48,6912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area20180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.600, 139.600, 120.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
詳細The biological unit consists of a light chain and a heavy chain. The biological unit is half of the asymmetric unit

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要素

#1: 抗体 Fab X5, light chain


分子量: 23267.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue / 参照: UniProt: Q6GMV9
#2: 抗体 Fab X5, heavy chain


分子量: 25423.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue / 参照: UniProt: Q6PJF1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 619 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG400, HEPES, 1,2-propanediol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 17-19 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMTris-HCl1droppH7.4
210 mg/mlprotein1drop
330 %1,2-propanediol1reservoir
420 %PEG4001reservoir
50.1 MHEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.009 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月6日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.009 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.41 Å / Num. all: 93650 / Num. obs: 93615 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.8 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 39.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.0498 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 9208 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 100 %
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.498

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FCT

3fct


解像度: 1.9→29.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 5551019.29 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 4699 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 93615 99.8 %-
all-93615 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.2943 Å2 / ksol: 0.343409 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.21 Å20 Å20 Å2
2--5.21 Å20 Å2
3----10.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.25 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6747 0 0 619 7366
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 767 5 %
Rwork0.27 14575 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.89
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Rfactor Rfree: 0.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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