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万見
- PDB-1rfl: NMR data driven structural model of G-domain of MnmE protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rfl
タイトルNMR data driven structural model of G-domain of MnmE protein
要素Probable tRNA modification GTPase trmE
キーワードUNKNOWN FUNCTION / GTPase domain / alpha/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytoplasmic translational fidelity / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / tRNA methylation / response to pH / potassium ion binding / chaperone-mediated protein folding / GDP binding ...regulation of cytoplasmic translational fidelity / cytosolic tRNA wobble base thiouridylase complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / tRNA wobble uridine modification / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / tRNA methylation / response to pH / potassium ion binding / chaperone-mediated protein folding / GDP binding / GTPase activity / GTP binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNA modification GTPase MnmE / GTP-binding protein TrmE, N-terminal / MnmE, helical domain / tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / TrmE-type guanine nucleotide-binding domain / GTP-binding protein TrmE N-terminus / MnmE helical domain / TrmE-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / GTP-binding protein TrmE/Aminomethyltransferase GcvT, domain 1 / 50S ribosome-binding GTPase ...tRNA modification GTPase MnmE / GTP-binding protein TrmE, N-terminal / MnmE, helical domain / tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / TrmE-type guanine nucleotide-binding domain / GTP-binding protein TrmE N-terminus / MnmE helical domain / TrmE-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / GTP-binding protein TrmE/Aminomethyltransferase GcvT, domain 1 / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA modification GTPase MnmE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / NMR restraints were obtained from the backbone assignment (TALOS analysis for dihedral angle constraints), from the 15N-edited 3D NOESY. Additional structural information was obtained from the homologous GTPAse protein structures.
データ登録者Monleon, D. / Esteve, V. / Martinez-Vicente, M. / Yim, L. / Armengod, M.E. / Celda, B.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2007
タイトル: Structural insights into the GTPase domain of Escherichia coli MnmE protein.
著者: Monleon, D. / Martinez-Vicente, M. / Esteve, V. / Yim, L. / Prado, S. / Armengod, M.E. / Celda, B.
履歴
登録2003年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable tRNA modification GTPase trmE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7231
ポリマ－18,7231
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Probable tRNA modification GTPase trmE


分子量: 18723.354 Da / 分子数: 1 / 断片: gdomain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: TRME, THDF, MNME, B3706 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25522

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111Triple resonance experiments for BB assignment
1213D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: Backbone assignment would not be possible without cryoprobe spectrometers because of the low solubility and stability of the protein.

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試料調製

詳細内容: 0.3 Gdomain MnmE, phosphate buffer, NaCl / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DPXBrukerDPX5001
Bruker AMXBrukerAMX5002
Bruker AMXBrukerAMX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2002DelAglio et al.解析
Sparky2002Goddard et al.データ解析
DYANA2000Guntert et al.構造決定
DYANA2000Guntert et al.精密化
精密化手法: NMR restraints were obtained from the backbone assignment (TALOS analysis for dihedral angle constraints), from the 15N-edited 3D NOESY. Additional structural information was obtained from ...手法: NMR restraints were obtained from the backbone assignment (TALOS analysis for dihedral angle constraints), from the 15N-edited 3D NOESY. Additional structural information was obtained from the homologous GTPAse protein structures.
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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