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- PDB-1rcc: BULLFROG RED CELL L FERRITIN TARTRATE/MG/PH 5.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rcc
タイトルBULLFROG RED CELL L FERRITIN TARTRATE/MG/PH 5.5
要素L FERRITIN
キーワードIRON STORAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


ferric iron binding / iron ion transport / ferrous iron binding / intracellular iron ion homeostasis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain ...Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIMETHYL GLYCINE / Ferritin, lower subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rana catesbeiana (カエル)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Trikha, J. / Theil, E.C. / Allewell, N.M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: High resolution crystal structures of amphibian red-cell L ferritin: potential roles for structural plasticity and solvation in function.
著者: Trikha, J. / Theil, E.C. / Allewell, N.M.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Structural Analysis of Bullfrog Red Cell L-Subunit Ferritins
著者: Trikha, J. / Waldo, G.S. / Lewandowski, F.A. / Ha, Y. / Theil, E.C. / Weber, P.C. / Allewell, N.M.
履歴
登録1995年8月4日処理サイト: BNL
改定 1.01995年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L FERRITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8532
ポリマ－19,7351
非ポリマー1181
水52229
1
A: L FERRITIN
ヘテロ分子
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)476,48048
ポリマ－473,64424
非ポリマー2,83624
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation14_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation18_555-x,z,y1
crystal symmetry operation19_555-x,-z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
crystal symmetry operation22_555z,-y,x1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
Buried area96450 Å2
ΔGint-269 kcal/mol
Surface area128370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)181.830, 181.830, 181.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number209
Space group name H-MF432
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 132

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要素

#1: タンパク質 L FERRITIN


分子量: 19735.186 Da / 分子数: 1 / 変異: E57A, E58A, E59A, E61A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rana catesbeiana (カエル) / Cell: RED CELL / 遺伝子: CDNA / プラスミド: PET 3A / 遺伝子 (発現宿主): CDNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PET / 参照: UniProt: P07797
#2: 化合物 ChemComp-BET / TRIMETHYL GLYCINE


分子量: 118.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.23 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 54 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.05 M11MnCl2
245 %satammonium sulfate11
30.1 Msodium citrate11

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: NICOLET / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年6月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→10 Å / Num. obs: 13375 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.139
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.139

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.4→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rfree0.272 -
Rwork0.189 -
obs0.189 9988
原子変位パラメータBiso mean: 11 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1373 0 8 29 1410
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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