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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1r18 | ||||||
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タイトル | Drosophila protein isoaspartyl methyltransferase with S-adenosyl-L-homocysteine | ||||||
![]() | Protein-L-isoaspartate(D-aspartate)-O-methyltransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / methyltransferase / isomerization / protein repair / S-adenosyl homocysteine | ||||||
機能・相同性 | ![]() Protein repair / protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / defense response to bacterium / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bennett, E.J. / Bjerregaard, J. / Knapp, J.E. / Chavous, D.A. / Friedman, A.M. / Royer Jr., W.E. / O'Connor, C.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Catalytic implications from the Drosophila protein L-isoaspartyl methyltransferase structure and site-directed mutagenesis. 著者: Bennett, E.J. / Bjerregaard, J. / Knapp, J.E. / Chavous, D.A. / Friedman, A.M. / Royer Jr., W.E. / O'Connor, C.M. #1: ![]() タイトル: Crystal structure of human L-isoaspartyl-O-methyl-transferase with S-adenosyl homocysteine at 1.6A resolution and modeling of an isoaspartyl-containing peptide at the active site 著者: Smith, C.D. / Carson, M. / Friedman, A.M. / Skinner, M.M. / Delucas, L. / Chantalat, L. / Weise, L. / Shirasawa, T. / Chattopadhyay, D. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 55.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 39.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1i1nS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24597.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: PCMT / プラスミド: pGEX2-T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q27869, protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase |
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#2: 化合物 | ChemComp-SAH / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.79 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 100mM Tris, 35% v/v Ethanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月12日 / 詳細: osmic mirrors |
放射 | モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 8636 / Num. obs: 8636 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 10.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 11.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Num. unique all: 761 / Rsym value: 0.232 / % possible all: 79.6 |
反射 | *PLUS % possible obs: 89 % / Num. measured all: 14628 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 79.6 % / Num. unique obs: 761 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: Human PIMT (pdb code 1I1N) 解像度: 2.2→20.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.122 Å2 / ksol: 0.318386 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 23 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→20.97 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 40 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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