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- PDB-1r18: Drosophila protein isoaspartyl methyltransferase with S-adenosyl-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r18
タイトルDrosophila protein isoaspartyl methyltransferase with S-adenosyl-L-homocysteine
要素Protein-L-isoaspartate(D-aspartate)-O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / isomerization / protein repair / S-adenosyl homocysteine
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein repair / protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / defense response to bacterium / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase signature. / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bennett, E.J. / Bjerregaard, J. / Knapp, J.E. / Chavous, D.A. / Friedman, A.M. / Royer Jr., W.E. / O'Connor, C.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Catalytic implications from the Drosophila protein L-isoaspartyl methyltransferase structure and site-directed mutagenesis.
著者: Bennett, E.J. / Bjerregaard, J. / Knapp, J.E. / Chavous, D.A. / Friedman, A.M. / Royer Jr., W.E. / O'Connor, C.M.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of human L-isoaspartyl-O-methyl-transferase with S-adenosyl homocysteine at 1.6A resolution and modeling of an isoaspartyl-containing peptide at the active site
著者: Smith, C.D. / Carson, M. / Friedman, A.M. / Skinner, M.M. / Delucas, L. / Chantalat, L. / Weise, L. / Shirasawa, T. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2003年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-L-isoaspartate(D-aspartate)-O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9822
ポリマ－24,5981
非ポリマー3841
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Protein-L-isoaspartate(D-aspartate)-O-methyltransferase
ヘテロ分子

A: Protein-L-isoaspartate(D-aspartate)-O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9654
ポリマ－49,1962
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area3630 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area18380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.070, 45.250, 61.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein-L-isoaspartate(D-aspartate)-O-methyltransferase / Protein-beta-aspartate methyltransferase / PIMT / Protein L-isoaspartyl/D-aspartyl ...Protein-beta-aspartate methyltransferase / PIMT / Protein L-isoaspartyl/D-aspartyl methyltransferase / L-isoaspartyl protein carboxyl methyltransferase


分子量: 24597.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: PCMT / プラスミド: pGEX2-T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q27869, protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Tris, 35% v/v Ethanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein1drop
235 %ethanol1reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月12日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 8636 / Num. obs: 8636 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 10.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Num. unique all: 761 / Rsym value: 0.232 / % possible all: 79.6
反射
*PLUS
% possible obs: 89 % / Num. measured all: 14628
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 79.6 % / Num. unique obs: 761 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Human PIMT (pdb code 1I1N)

1i1n


解像度: 2.2→20.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 477 5.5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
all0.203 8636 --
obs0.194 8636 87.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.122 Å2 / ksol: 0.318386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.49 Å20 Å20.83 Å2
2--2.59 Å20 Å2
3----4.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1696 0 26 77 1799
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 35 5.9 %
Rwork0.229 557 -
obs--59.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3LIGANDHIC.PARAMLIGANDHIC.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 40 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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