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万見
- PDB-1qx5: Crystal structure of apoCalmodulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qx5
タイトルCrystal structure of apoCalmodulin
要素Calmodulin
キーワードSIGNALING PROTEIN / apoCalmodulin / domain swap / dimer / EF hands / calcium binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / presynaptic endocytosis / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding ...regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / presynaptic endocytosis / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / presynaptic cytosol / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / postsynaptic cytosol / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / : / adenylate cyclase binding / calyx of Held / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium-mediated signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / spindle pole / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / vesicle / transmembrane transporter binding / protein autophosphorylation / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...: / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Schumacher, M.A. / Crum, M. / Miller, M.C.
引用ジャーナル: STRUCTURE / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of apocalmodulin and an apocalmodulin/SK potassium channel gating domain complex.
著者: Schumacher, M.A. / Crum, M. / Miller, M.C.
履歴
登録2003年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Calmodulin
I: Calmodulin
B: Calmodulin
J: Calmodulin
K: Calmodulin
T: Calmodulin
R: Calmodulin
Y: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,7718
ポリマ－133,7718
非ポリマー00
水3,153175
1
D: Calmodulin
Y: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4432
ポリマ－33,4432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area14400 Å2
手法PISA
2
I: Calmodulin
R: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4432
ポリマ－33,4432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5160 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area14510 Å2
手法PISA
3
J: Calmodulin
T: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4432
ポリマ－33,4432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area14460 Å2
手法PISA
4
B: Calmodulin
K: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4432
ポリマ－33,4432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.000, 146.000, 78.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
詳細apoCaM forms a domain swapped dimer: there are four, essentially identical dimers in the ASU

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要素

#1: タンパク質
Calmodulin


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: CALM1, CAM1, CALM, CAM, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CAM3, CAMC
プラスミド: pET23b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Citrate, 150 mM NaCl, Hepes , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.989 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月12日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.989 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→66.4 Å / Num. all: 61810 / Num. obs: 61810 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 75.4 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.54→2.7 Å / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.54→66.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 3041 5 %RANDOM
Rwork0.227 ---
all0.229 60402 --
obs0.227 60402 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.8149 Å2 / ksol: 0.374381 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å29.51 Å20 Å2
2---0.81 Å20 Å2
3---1.61 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.48 Å / Luzzati sigma a free: 0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→66.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9158 0 0 175 9333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.493 511 5.1 %
Rwork0.4 9531 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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