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- PDB-1qoj: Crystal Structure of E.coli UvrB C-terminal domain, and a model f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qoj
タイトルCrystal Structure of E.coli UvrB C-terminal domain, and a model for UvrB-UvrC interaction.
要素UVRB
キーワードDNA EXCISION REPAIR / NUCLEOTIDE EXCISION REPAIR / UVRB PROTEIN / UVRB-C INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / excinuclease ABC activity / excinuclease repair complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / SOS response / nucleotide-excision repair / response to radiation / ATP hydrolysis activity / DNA binding ...: / excinuclease ABC activity / excinuclease repair complex / nucleotide-excision repair, DNA damage recognition / nucleotide-excision repair, preincision complex assembly / SOS response / nucleotide-excision repair / response to radiation / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UVR domain / UvrB, YAD/RRR-motif-containing domain / Ultra-violet resistance protein B / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A / UvrABC system, subunit B / UVR domain superfamily / UvrB/uvrC motif / UvrB, interaction domain / UvrB interaction domain / UVR domain ...UVR domain / UvrB, YAD/RRR-motif-containing domain / Ultra-violet resistance protein B / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A / UvrABC system, subunit B / UVR domain superfamily / UvrB/uvrC motif / UvrB, interaction domain / UvrB interaction domain / UVR domain / UVR domain profile. / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Helicase conserved C-terminal domain / Few Secondary Structures / Irregular / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
UvrABC system protein B / UvrABC system protein B
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sohi, M. / Alexandrovich, A. / Moolenaar, G. / Visse, R. / Goosen, N. / Vernede, X. / Fontecilla-Camps, J. / Champness, J. / Sanderson, M.R.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of E.Coli Uvrb C-Terminal Domain, and a Model for Uvrb-Uvrc Interaction
著者: Sohi, M. / Alexandrovich, A. / Moolenaar, G. / Visse, R. / Goosen, N. / Vernede, X. / Fontecilla-Camps, J. / Champness, J. / Sanderson, M.R.
履歴
登録1999年11月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UVRB
B: UVRB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3722
ポリマ－15,3722
非ポリマー00
水00
1
A: UVRB
B: UVRB

A: UVRB
B: UVRB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7444
ポリマ－30,7444
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_675-x+1,-y+2,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-21.5 kcal/mol
Surface area13360 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)84.810, 84.810, 53.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.95228, 0.29719, 0.06957), (0.2917, -0.95322, 0.07923), (0.08986, -0.05515, -0.99443)
ベクター: -14.65653, 93.7687, 9.34176)

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要素

#1: タンパク質 UVRB


分子量: 7685.937 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: PP3398 / 参照: UniProt: P07025, UniProt: P0A8F8*PLUS
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: BY VAPOUR DIFFUSION 3UL PROTEIN SOLUTION: 2MG/ML UVRB DOMAIN, 20MM TRIS-CL PH7.0, 150MM NACL 0.1% NAN3 + 3UL WELL SOLUTION 0.5ML WELL SOLUTION: 35% SAT. AMMONIUM SULPHATE 100MM TRIS-CL PH8.8, 0.1% NAN3, pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 5 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
40.1 %1dropNaN3
535 %satammonium sulfate1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoir
70.1 %1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.8856, 0.9788, 0.9789
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.88561
20.97881
30.97891
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 4450 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.86 % / Rmerge(I) obs: 0.102
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3.71 % / Rmerge(I) obs: 0.511 / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. measured all: 65208

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-97位相決定
SOLVE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→20 Å / Num. parameters: 3031 / Num. restraintsaints: 3887 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
obs0.3266 -100 %-
all-8435 --
Rfree---RANDOM
Refine analyzeNum. disordered residues: 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数713 0 0 0 713
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 6381 / σ(F): 4 / Num. reflection Rfree: 327 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.286
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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