[日本語] English
万見
- PDB-1qmn: Alpha1-antichymotrypsin serpin in the delta conformation (partial... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qmn
タイトルAlpha1-antichymotrypsin serpin in the delta conformation (partial loop insertion)
要素ALPHA-1-ANTICHYMOTRYPSIN
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / SERPIN / SERINE PROTEINASE INHIBITOR / HYDROLASE INHIBITOR LOOP-SHEET POLYMERIZATION / EMPHYSEMA / DISEASE MUTATION / ACUTE PHASE PROTEIN / CONFORMATIONAL DISEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of gastrointestinal epithelium / regulation of lipid metabolic process / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / azurophil granule lumen / Platelet degranulation / : / blood microparticle ...maintenance of gastrointestinal epithelium / regulation of lipid metabolic process / response to cytokine / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / azurophil granule lumen / Platelet degranulation / : / blood microparticle / secretory granule lumen / inflammatory response / Neutrophil degranulation / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antichymotrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Gooptu, B. / Hazes, B. / Lomas, D.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Inactive Conformation of the Serpin Alpha1-Antichymotrypsin Indicates Two-Stage Insertion of the Reactive Loop: Implications for Inhibitory Function and Conformational Disease
著者: Gooptu, B. / Hazes, B. / Chang, W.-S.W. / Dafforn, T.R. / Carrell, R.W. / Read, R.J. / Lomas, D.A.
履歴
登録1999年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1-ANTICHYMOTRYPSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3541
ポリマ－45,3541
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.723, 122.094, 41.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 ALPHA-1-ANTICHYMOTRYPSIN / AACT / ACT / CELL GROWTH-INHIBITING GENE 24/25 PROTEIN / SERPIN A3 / ALPHA-1-ANTICHYMOTRYPSIN HIS-PRO-LESS


分子量: 45353.691 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: BLOOD PLASMA / 解説: THE MUTATION IS A NATURALLY OCCURRING VARIANT / プラスミド: PZM-S / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): N4830-1 / 参照: UniProt: P01011
構成要素の詳細RESIDUE 55 HAS BEEN MUTATED FROM LEU TO PRO. THIS MUTANT IS A NATURALLY OCCURRING VARIANT WHICH HAS ...RESIDUE 55 HAS BEEN MUTATED FROM LEU TO PRO. THIS MUTANT IS A NATURALLY OCCURRING VARIANT WHICH HAS BEEN ASSOCIATED WITH PLASMA DEFICIENCY AND CHRONIC OBSTRUCTIVE PULMONARY DISEASE.
配列の詳細MET 0, PART OF EXPRESSION VECTOR ALA 1, PART OF EXPRESSION VECTOR SER 2, PART OF EXPRESSION VECTOR ...MET 0, PART OF EXPRESSION VECTOR ALA 1, PART OF EXPRESSION VECTOR SER 2, PART OF EXPRESSION VECTOR RESIDUES THR 226A AND LEU 278A ARE NUMBERED WITH AN INSERT CODE TO MATCH THE RESIDUE NUMBERING IN PDB ENTRY 1AS4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 1 MICROLITER OF 10MG/ML PROTEIN IN 50MM TRIS, 50MM KCL, PH 7.4 WAS MIXED WITH 2 MICROLITER OF PRECIPITANT AND EQUILIBRATED AS A HANGING DROP OVER 1ML OF PRECIPITANT (20% [W/V] PEG 4000, 0.2M ...詳細: 1 MICROLITER OF 10MG/ML PROTEIN IN 50MM TRIS, 50MM KCL, PH 7.4 WAS MIXED WITH 2 MICROLITER OF PRECIPITANT AND EQUILIBRATED AS A HANGING DROP OVER 1ML OF PRECIPITANT (20% [W/V] PEG 4000, 0.2M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M NAOAC, PH 4.5), AT 18 DEGREES C
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1drop
350 mM1dropKCl
420 %(w/v)PEG40001reservoir
50.2 Mammonium sulfate1reservoir
60.1 M1reservoirNaOAc

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.448
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.448 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→41 Å / Num. obs: 11373 / % possible obs: 62.1 % / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 34.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 2.27→2.39 Å / 冗長度: 1.1 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.343 / % possible all: 17.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 18805

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AS4

1as4


解像度: 2.27→40.95 Å / Data cutoff high absF: 1393995.53 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: RESIDUES 86-89, 104-110, 122-125, AND 212-214 HAD VERY WEAK DENSITY. THEY HAVE BEEN LEFT IN THE CONFORMATION OF THE MOLECULAR REPLACEMENT SEARCH MODEL (1AS4) WHICH WAS DETERMINED AT HIGHER ...詳細: RESIDUES 86-89, 104-110, 122-125, AND 212-214 HAD VERY WEAK DENSITY. THEY HAVE BEEN LEFT IN THE CONFORMATION OF THE MOLECULAR REPLACEMENT SEARCH MODEL (1AS4) WHICH WAS DETERMINED AT HIGHER RESOLUTION. HOWEVER, STEREOCHEMICAL PROBLEMS DO OCCUR IN THESE REGIONS. THE DENSITY FOR THE SIDE CHAIN ATOMS OF RESIDUES: LYS 162, ILE 173, SER 348, THR 351, LEU 358 AND SER 359 WAS ABSENT. THEREFORE NO ATOMS BEYOND CB HAVE BEEN INCLUDED IN THE MODEL. ALA 398 WAS NOT VISIBLE IN THE DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1036 9.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 11373 60 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.66 Å2 / ksol: 0.3014 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.487 Å20 Å2-3.606 Å2
2--5.005 Å20 Å2
3---0.482 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.29 Å
Luzzati d res low-500 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→40.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2897 0 0 0 2897
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.036
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.060.015
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.550.03
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.570.045
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.260.09
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.31 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3725 11 9.1 %
Rwork0.2973 72 -
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る