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- PDB-1qls: S100C (S100A11),OR CALGIZZARIN, IN COMPLEX WITH ANNEXIN I N-TERMINUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qls
タイトルS100C (S100A11),OR CALGIZZARIN, IN COMPLEX WITH ANNEXIN I N-TERMINUS
要素
  • ANNEXIN I
  • S100C PROTEIN
キーワードMETAL-BINDING PROTEIN/INHIBITOR / S100 FAMILY / EF-HAND PROTEIN / COMPLEX (LIGAND-ANNEXIN) / LIGAND OF ANNEXIN II / CALCIUM/PHOSPHOLIPID BINDING PROTEIN / METAL-BINDING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of interleukin-1 production / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / granulocyte chemotaxis / regulation of leukocyte migration / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / phospholipase A2 inhibitor activity / regulation of hormone secretion / positive regulation of vesicle fusion / neutrophil clearance / positive regulation of neutrophil apoptotic process ...regulation of interleukin-1 production / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / granulocyte chemotaxis / regulation of leukocyte migration / positive regulation of T-helper 1 cell differentiation / phospholipase A2 inhibitor activity / regulation of hormone secretion / positive regulation of vesicle fusion / neutrophil clearance / positive regulation of neutrophil apoptotic process / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / peptide cross-linking / negative regulation of interleukin-8 production / cornified envelope / neutrophil activation / Neutrophil degranulation / neutrophil homeostasis / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of T-helper 2 cell differentiation / S100 protein binding / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / negative regulation of exocytosis / vesicle membrane / alpha-beta T cell differentiation / cellular response to glucocorticoid stimulus / motile cilium / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / arachidonate secretion / positive regulation of wound healing / phosphatidylserine binding / monocyte chemotaxis / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / Smooth Muscle Contraction / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / phagocytic cup / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / lateral plasma membrane / phagocytosis / positive regulation of T cell proliferation / keratinocyte differentiation / positive regulation of interleukin-2 production / adherens junction / sarcolemma / phospholipid binding / calcium-dependent protein binding / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / actin cytoskeleton organization / regulation of inflammatory response / early endosome membrane / : / G alpha (i) signalling events / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / basolateral plasma membrane / G alpha (q) signalling events / vesicle / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / endosome / apical plasma membrane / inflammatory response / signaling receptor binding / innate immune response / focal adhesion / lipid binding / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A11 / Annexin A1 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Protein S100-A11 / Annexin A1 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A1 / Protein S100-A11
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rety, S. / Sopkova, J. / Renouard, M. / Osterloh, D. / Gerke, V. / Russo-Marie, F. / Lewit-Bentley, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Structural Basis of the Ca2+ Dependent Association between S100C (S100A11) and its Target, the N-Terminal Part of Annexin I
著者: Rety, S. / Osterloh, D. / Arie, J.P. / Tabaries, S. / Seeman, J. / Russo-Marie, F. / Gerke, V. / Lewit-Bentley, A.
履歴
登録1999年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S100C PROTEIN
D: ANNEXIN I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5544
ポリマ－12,4732
非ポリマー802
水41423
1
A: S100C PROTEIN
D: ANNEXIN I
ヘテロ分子

A: S100C PROTEIN
D: ANNEXIN I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1078
ポリマ－24,9474
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_676x-y+1,-y+2,-z+11
Buried area5820 Å2
ΔGint-59.1 kcal/mol
Surface area12460 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.510, 77.510, 111.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細BIOLOGICAL_UNIT: DIMERTHE DIMER IS COVALENT IN THE CRYSTAL, LINKED BY ADISULPHIDE AT CYS11. UNDER REDUCING CONDITIONS, THOUGHTHE DISULPHIDE WOULD BE REDUCED, THE DIMER SHOULD REMAININTACT.FOR THE HOMO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350THE DIFFERENCE IN ACCESSIBLE SURFACE AREA PERCHAIN BETWEEN THE ISOLATED CHAIN AND THAT FOR

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要素

#1: タンパク質 S100C PROTEIN / CALGIZZARIN


分子量: 11194.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / プラスミド: PET23A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31950
#2: タンパク質・ペプチド ANNEXIN I


分子量: 1278.541 Da / 分子数: 1 / Fragment: N-TERMINAL / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-ACETYLATED ON N-TERMINUS / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P04083
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SYNTHETIC ANNEXIN I N-TERMINAL SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.2 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 20 MG/ML PROTEIN WERE CRYSTALLIZED BY VAPOR DIFFUSION AGAINST 10% PEG 4000, 20% PEG 4000, 10% 2-PROPANOL, 100MM HEPES, PH=8.5, pH 8.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of 1:1 mixture of well and protein solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
220 %PEG40001reservoir
310 %2-propanol1reservoir
4100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.37
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月2日 / 詳細: FOCUSSING MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: GE(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.37 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→69 Å / Num. obs: 9310 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 20.1
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 61772

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BT6

1bt6


解像度: 2.3→20 Å / SU B: 4.869 / SU ML: 0.1216 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.207
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 930 10 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs-9333 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 200.109 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数840 0 2 23 865
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0540.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.4172
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.3573
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.483
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.6024
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2030.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2060.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.350.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1890.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.115
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor2315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor21.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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