[日本語] English
万見
- PDB-1qkj: T4 Phage B-Glucosyltransferase, Substrate Binding and Proposed Ca... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qkj
タイトルT4 Phage B-Glucosyltransferase, Substrate Binding and Proposed Catalytic Mechanism
要素BETA-GLUCOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE (GLUCOSYLTRANSFERASE) / TRANSFERASE(GLUCOSYLTRANSFERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA beta-glucosyltransferase / DNA beta-glucosyltransferase activity / symbiont-mediated evasion of host restriction-modification system / DNA modification / symbiont-mediated suppression of host innate immune response
類似検索 - 分子機能
DNA beta-glucosyltransferase, bacteriophage / Bacteriophage T4 beta-glucosyltransferase / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / DNA beta-glucosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種BACTERIOPHAGE T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Morera, S. / Imberty, I. / Aschke-Sonnenborn, U. / Ruger, W. / Freemont, P.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: T4 Phage Beta-Glucosyltransferase: Substrate Binding and Proposed Catalytic Mechanism
著者: Morera, S. / Imberty, A. / Aschke-Sonnenborn, U. / Ruger, W. / Freemont, P.S.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of the DNA Modifying Enzyme Beta-Glucosyltransferase in the Presence and Absence of the Substrate Uridine Diphosphoglucose
著者: Vrielink, A. / Rueger, W. / Driessen, H.P.C. / Freemont, P.S.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1988
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Studies of T4 Phage Beta-Glucosyltransferase
著者: Freemont, P.S. / Rueger, W.
#3: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1985
タイトル: T4-Induced Alpha- and Beta-Glucosyltransferase: Cloning of the Genes and a Comparison of Their Products Based on Sequencing Data
著者: Tomaschewski, J. / Gram, H. / Crabb, J.W. / Ruger, W.
履歴
登録1999年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_detector ...citation / diffrn_detector / diffrn_source / struct
Item: _citation.page_last / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline ..._citation.page_last / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type / _struct.title
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BETA-GLUCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1242
ポリマ－40,7201
非ポリマー4041
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.460, 102.470, 59.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMER

-
要素

#1: タンパク質 BETA-GLUCOSYLTRANSFERASE


分子量: 40719.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BACTERIOPHAGE T4 (ファージ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04547, DNA beta-glucosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BETA-GLUCOSYLTRANSFERASE TRANSFERS A BETA-D-GLUCOSYL RESIDUE FROM UDP-GLUCOSE TO AN ...BETA-GLUCOSYLTRANSFERASE TRANSFERS A BETA-D-GLUCOSYL RESIDUE FROM UDP-GLUCOSE TO AN HYDROXYMETHYLCYTOSINE RESIDUE IN DNA. INVOLVED IN THE DNA MODIFICATION PROCESS TO PROTECTS THE PHAGE GENOME AGAINS ITS OWN NUCLEASES AND THE HOST RESTRICTION ENDONUCLEASE SYSTEM.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 %
結晶化pH: 7.4 / 詳細: pH 7.40
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %(w/v)PEG40001drop
250 mMTris-HCl1drop
31 mMprotein1drop
420 %(w/v)PEG40001reservoir
552 %satammonium sulfate1reservoir
60.1 MMES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM02 / 波長: 1
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 16930 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 5 % / Rsym value: 0.41
反射
*PLUS
Num. measured all: 57848 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78 % / Rmerge(I) obs: 0.23

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.84精密化
X-PLOR3.84位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BGU

1bgu


解像度: 2.3→20 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 -10 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 86 96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2869 0 25 134 3028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.822
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.682
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 3.84 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 16489 / Rfactor obs: 0.198 / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.682

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る