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万見
- PDB-1qhs: CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE IN COMPLEX WITH CHLORAMPHENICO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qhs
タイトルCHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE IN COMPLEX WITH CHLORAMPHENICOL FROM STREPTOMYCES VENEZUELAE
要素PROTEIN (CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE)
キーワードTRANSFERASE / KINASE / ANTIBIOTIC RESISTANCE / PHOSPHORYLATION / MONONUCLEOTIDE BINDING FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / kinase activity / response to antibiotic / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Chloramphenicol phosphotransferase-like / Chloramphenicol phosphotransferase-like protein / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHLORAMPHENICOL / Chloramphenicol 3-O phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces venezuelae (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Izard, T.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: The Crystal Structures of Chloramphenicol Phosphotransferase Reveal a Novel Inactivation Mechanism
著者: Izard, T. / Ellis, J.
履歴
登録1999年5月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6735
ポリマ－18,8341
非ポリマー8384
水1,36976
1
A: PROTEIN (CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,69120
ポリマ－75,3374
非ポリマー3,35416
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation13_455y-1/4,x+1/4,-z+1/41
crystal symmetry operation26_555-x,-y+1/2,z1
crystal symmetry operation38_555-y+1/4,-x+1/4,-z+1/41
Buried area12830 Å2
ΔGint-250 kcal/mol
Surface area27970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)200.000, 200.000, 200.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHLORAMPHENICOL PHOSPHOTRANSFERASE) / CPT


分子量: 18834.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptomyces venezuelae (バクテリア) / 株: ISP5230
参照: UniProt: Q56148, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CLM / CHLORAMPHENICOL


分子量: 323.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12Cl2N2O5 / コメント: 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 86 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.5 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
30.4 Mammonium sulfate1drop
44 %acetonitrile1drop
52 mMCm1drop
610 mMmagnesium chloride1drop
70.1 MTris-HCl1reservoir
81.14 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.54
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 20175 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 27.24 % / Biso Wilson estimate: 67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 12.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QHN

1qhn


解像度: 2.8→99 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 5357414.67 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 827 4.8 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 17118 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.9827 Å2 / ksol: 0.353166 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1320 0 50 76 1446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.06
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.691.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.122.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 133 4.8 %
Rwork0.315 2652 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CLM.PAR
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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