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- PDB-1qbk: STRUCTURE OF THE KARYOPHERIN BETA2-RAN GPPNHP NUCLEAR TRANSPORT C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qbk
タイトルSTRUCTURE OF THE KARYOPHERIN BETA2-RAN GPPNHP NUCLEAR TRANSPORT COMPLEX
要素
  • KARYOPHERIN BETA2
  • RAN
キーワードNUCLEAR TRANSPORT PROTEIN COMPLEX / HEAT REPEATS
機能・相同性
機能・相同性情報


Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / Intraflagellar transport / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / nuclear localization sequence binding / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein ...Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / Intraflagellar transport / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / nuclear localization sequence binding / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / viral process / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / centriole / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / GDP binding / positive regulation of protein binding / nuclear envelope / melanosome / mitotic cell cycle / G protein activity / midbody / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cilium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / chromatin binding / GTP binding / chromatin / nucleolus / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain ...Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTP-binding nuclear protein Ran / Transportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Chook, Y.M. / Blobel, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of the nuclear transport complex karyopherin-beta2-Ran x GppNHp.
著者: Chook, Y.M. / Blobel, G.
履歴
登録1999年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: KARYOPHERIN BETA2
C: RAN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,6654
ポリマ－127,1192
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area49420 Å2
手法PISA
2
B: KARYOPHERIN BETA2
C: RAN
ヘテロ分子

B: KARYOPHERIN BETA2
C: RAN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,3308
ポリマ－254,2374
非ポリマー1,0934
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+1/31
Buried area12840 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area96280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.110, 133.110, 138.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 KARYOPHERIN BETA2


分子量: 102521.914 Da / 分子数: 1 / 断片: FULL-LENGTH PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: LIVER / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92973
#2: タンパク質 RAN


分子量: 24596.789 Da / 分子数: 1 / 断片: FULL-LENGTH PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: LIVER / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62826
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / 詳細: Sigma
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES, MGCL2, PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMHEPES1reservoir
228 %PEG33501reservoir
30.2 M1reservoirMgCl2/6H2O

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.95
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1998年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→500 Å / Num. all: 333715 / Num. obs: 331713 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 9.4
反射
*PLUS
Num. obs: 54577 / Num. measured all: 333715

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 3→500 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: USED MLHL MAXIMUM LIKELIHOOD TARGET FUNCTION, TORSION ANGLE SIMULATED ANNEALING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 778 -RANDOM
Rwork0.267 ---
all0.267 28835 --
obs0.267 28636 99.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8539 0 33 0 8572
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.09
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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