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- PDB-1oyx: CRYSTAL STRUCTURE OF 3-MBT REPEATS OF LETHAL (3) MALIGNANT BRAIN ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1oyx | ||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF 3-MBT REPEATS OF LETHAL (3) MALIGNANT BRAIN TUMOR (SELENO-MET) AT 1.85 ANGSTROM | ||||||
![]() | Lethal(3)malignant brain tumor-like protein | ||||||
![]() | TRANSCRIPTION / propeller / transcription repressor | ||||||
Function / homology | ![]() SAM domain binding / chromatin lock complex / regulation of megakaryocyte differentiation / regulation of mitotic nuclear division / hemopoiesis / heterochromatin formation / nucleosome binding / condensed chromosome / methylated histone binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation ...SAM domain binding / chromatin lock complex / regulation of megakaryocyte differentiation / regulation of mitotic nuclear division / hemopoiesis / heterochromatin formation / nucleosome binding / condensed chromosome / methylated histone binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / chromatin organization / histone binding / regulation of cell cycle / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wang, W.K. / Tereshko, V. / Boccuni, P. / MacGrogan, D. / Nimer, S.D. / Patel, D.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Malignant brain tumor repeats: a three-leaved propeller architecture with ligand/peptide binding pockets. Authors: Wang, W.K. / Tereshko, V. / Boccuni, P. / MacGrogan, D. / Nimer, S.D. / Patel, D.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 211.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 176.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 486.2 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 515.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 43.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 61.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Details | The biological assembly is a trimer generated by the operations: -y, x-y, z+2/3, -x+y, -x, z+1/3 |
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Components
#1: Protein | Mass: 38043.758 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: residues 197-527 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-MES / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.75 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: PEG MME 5000, MES, DTT, ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 20 ℃ / Method: vapor diffusion, sitting drop | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Detector | Detector: CCD / Date: Sep 15, 2002 / Details: mirrors | |||||||||||||||
Radiation | Monochromator: graphite / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.85→20 Å / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.059 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.55 / Num. unique all: 4088 | |||||||||||||||
Reflection | *PLUS Lowest resolution: 20 Å / Num. obs: 88637 / % possible obs: 97 % | |||||||||||||||
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 94.2 % / Num. unique obs: 4088 / Rmerge(I) obs: 0.55 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 1.85→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 3.968 / SU ML: 0.112 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.139 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.19 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→19.84 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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Refinement | *PLUS Lowest resolution: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.238 / Rfactor Rwork: 0.206 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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LS refinement shell | *PLUS Highest resolution: 1.85 Å / Lowest resolution: 1.9 Å / Rfactor Rfree: 0.53 |