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- PDB-1qb2: CRYSTAL STRUCTURE OF THE CONSERVED SUBDOMAIN OF HUMAN PROTEIN SRP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qb2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE CONSERVED SUBDOMAIN OF HUMAN PROTEIN SRP54M AT 2.1A RESOLUTION: EVIDENCE FOR THE MECHANISM OF SIGNAL PEPTIDE BINDING
要素HUMAN SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KD PROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / ALPHA-HELIX / HELIX-TURN-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / protein targeting to ER / signal-recognition-particle GTPase / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / granulocyte differentiation / protein targeting to ER / signal-recognition-particle GTPase / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribonucleoprotein complex binding / neutrophil chemotaxis / GDP binding / nuclear speck / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle subunit SRP54
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Clemons Jr., W.M. / Gowda, K. / Black, S.D. / Zwieb, C. / Ramakrishnan, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the conserved subdomain of human protein SRP54M at 2.1 A resolution: evidence for the mechanism of signal peptide binding.
著者: Clemons Jr., W.M. / Gowda, K. / Black, S.D. / Zwieb, C. / Ramakrishnan, V.
履歴
登録1999年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KD PROTEIN
B: HUMAN SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KD PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9472
ポリマ－24,9472
非ポリマー00
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area11330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)28.91, 61.34, 129.22
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 HUMAN SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KD PROTEIN / SRP54


分子量: 12473.440 Da / 分子数: 2 / 断片: SRP54 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLACENTA / 解説: T7 BASED EXPRESSION SYSTEM / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 器官: PLACENTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / キーワード: FRAGMENT, CONSERVED M DOMAIN / 参照: UniProt: P61011
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% PEG 2K, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 55 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
125 mg/mlprotein1drop
20.15 M1dropNaCl
350 mMTris-HCl1droppH8.0
425 %(w/v)PEG2000 MME1drop
50.2 Mammonium sulfate1drop
60.1 Msodium acetate1droppH4.6
715 %(v/v)glycerol1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
41
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンNSLS X12C10.93
シンクロトロンNSLS X2520.93
シンクロトロンNSLS X2530.9796
シンクロトロンNSLS X2540.9793
検出器
タイプID検出器日付
BRANDEIS1CCD1998年9月13日
2
3
4
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
4SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.931
20.97961
30.97931
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 25000 / Num. obs: 25000 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / % possible all: 94
反射
*PLUS
% possible obs: 99 % / Num. measured all: 165944
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
X-PLOR3.843精密化
MADNESSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.1→50 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.318 2609 ~10% OF REFLECTIONS RANDOMLY PICKED
Rwork0.245 --
all0.245 25396 -
obs-25396 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1706 0 0 84 1790
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.065
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.065
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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