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- PDB-1qb1: Bovine Trypsin with 1-[2-[5-[amino(imino)methyl]-2-hydroxyphenoxy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qb1
タイトルBovine Trypsin with 1-[2-[5-[amino(imino)methyl]-2-hydroxyphenoxy]-6-[3-(4,5-dihydro-1-methyl-1H-imidazol-2-yl)phenoxy]pyridin-4-yl]piperidine-3-carboxylic Acid (ZK-806974)
要素PROTEIN (TRYPSIN)
キーワードHYDROLASE / SERINE PROTEINASE / PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX / S1 POCKET / FACTOR XA
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-974 / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / DIRECT REPLACEMENT / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Whitlow, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallographic analysis of potent and selective factor Xa inhibitors complexed to bovine trypsin.
著者: Whitlow, M. / Arnaiz, D.O. / Buckman, B.O. / Davey, D.D. / Griedel, B. / Guilford, W.J. / Koovakkat, S.K. / Liang, A. / Mohan, R. / Phillips, G.B. / Seto, M. / Shaw, K.J. / Xu, W. / Zhao, Z. ...著者: Whitlow, M. / Arnaiz, D.O. / Buckman, B.O. / Davey, D.D. / Griedel, B. / Guilford, W.J. / Koovakkat, S.K. / Liang, A. / Mohan, R. / Phillips, G.B. / Seto, M. / Shaw, K.J. / Xu, W. / Zhao, Z. / Light, D.R. / Morrissey, M.M.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1978
タイトル: Crystal Structure Analysis and Refinement of Two Variants of Trigonal Trypsinogen
著者: Bode, W. / Huber, R.
#2: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Design, Synthesis, and Activity of 2,6-Diphenoxypyridine-Derived Factor Xa Inhibitors
著者: Phillips, G. / Davey, D. / Eagen, K. / Ng, H.P. / Pinkerton, M. / Koovakkat, S.K. / Whitlow, M. / Liang, A. / Trinh, L. / Morrissey, M.M.
#3: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1998
タイトル: Discovery of N-[2-[5-[Amino(Imino)Methyl]-2-Hydroxyphenoxy]-3,5- Difluoro-6-[3-(4,5-Dihydro-1-Methyl-1H-Imidazol-2-Yl)Phenoxy] Pyridin-4-Yl-N-Methylglycine (Zk-807834): A Potent, ...タイトル: Discovery of N-[2-[5-[Amino(Imino)Methyl]-2-Hydroxyphenoxy]-3,5- Difluoro-6-[3-(4,5-Dihydro-1-Methyl-1H-Imidazol-2-Yl)Phenoxy] Pyridin-4-Yl-N-Methylglycine (Zk-807834): A Potent, Selective and Orally Active Inhibitor of the Blood Coagulation Enzyme Factor Xa
著者: Phillips, G.B. / Buckman, B.O. / Davey, D.D. / Eagen, K.A. / Guilford, W.J. / Hinchman, J. / Ho, E. / Koovakkat, S. / Liang, A. / Light, D.R. / Mohan, R. / Ng, H.P. / Post, J. / Smith, D. / ...著者: Phillips, G.B. / Buckman, B.O. / Davey, D.D. / Eagen, K.A. / Guilford, W.J. / Hinchman, J. / Ho, E. / Koovakkat, S. / Liang, A. / Light, D.R. / Mohan, R. / Ng, H.P. / Post, J. / Smith, D. / Subramanyam, B. / Sullivan, M.E. / Trinh, L. / Vergona, R. / Walters, J. / White, K. / Whitlow, M. / Wu, S. / Xu, W. / Morrissey, M.M.
#4: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structures of Factor Xa Specific Inhibitors in Complex with Trypsin: Structural Grounds for Inhibition of Factor Xa and Selectivity Against Thrombin
著者: Stubbs, M.T. / Huber, R. / Bode, W.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: X-Ray Structure of Active Site-Inhibited Clotting Factor Xa. Implications for Drug Design and Substrate Recognition
著者: Brandstetter, H. / Kuhne, A. / Bode, W. / Huber, R. / Von Der Saal, W. / Wirthensohn, K. / Engh, R.A.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structure of Human Des(1-45) Factor Xa at 2.2 A Resolution
著者: Padmanabhan, K. / Padmanabhan, K.P. / Tulinsky, A. / Park, C.H. / Bode, W. / Huber, R. / Blankenship, D.T. / Cardin, A.D. / Kisiel, W.
#7: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1990
タイトル: Geometry of Binding of the Benzamidine-and Arginine-Based Inhibitors N Alpha-(2-Naphthyl-Sulphonyl-Glycyl)-Dl-P-Amidinophenylalanyl-Piperidine (Napap) and (2R,4R)-4-Methyl-1-[N Alpha-(3- ...タイトル: Geometry of Binding of the Benzamidine-and Arginine-Based Inhibitors N Alpha-(2-Naphthyl-Sulphonyl-Glycyl)-Dl-P-Amidinophenylalanyl-Piperidine (Napap) and (2R,4R)-4-Methyl-1-[N Alpha-(3-Methyl-1,2,3,4-Tetrahydro-8-Quinolinesulphonyl)- L-Arginyl]-2-Piperidine to Carboxylic Acid (Mqpa) Human Alpha-Thrombin. X-Ray Crystallographic Determination of the Napap-Trypsin Complex and Modeling of Napap-Thrombin and Mqpa-Thrombin
著者: Bode, W. / Turk, D. / Sturzebecher, J.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of Bovine Beta-Trypsin at 1.5 A Resolution in a Crystal Form with Low Molecular Packing Density. Active Site Geometry, Ion Pairs and Solvent Structure
著者: Bartunik, H.D. / Summers, L.J. / Bartsch, H.H.
履歴
登録1999年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年1月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TRYPSIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9303
ポリマ－23,3241
非ポリマー6062
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.16, 63.78, 69.35
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TRYPSIN) / EC 3.4.21.4


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 断片: BOVINE TRYPSIN / 由来タイプ: 天然 / 詳細: BOEHRINGER MANNHEIM CATALOG NUMBER 109,827 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-974 / 1-[2-[5-[AMINO(IMINO)METHYL]-2-HYDROXYPHENOXY]-6-[3-(4,5-DIHYDRO-1-METHYL-1H-IMIDAZOL-2-YL)PHENOXY] PYRIDIN-4-YL]PIPERIDINE-3-CARBOXYLIC ACID / ZK-806974


分子量: 565.548 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H27F2N6O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.4 %
解説: STARTING FROM THE TRYPSIN 2-AMINOBENZIMIDAZOLE STRUCTURE
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: MICROCRYSTALS WERE INITIALLY GROWN USING THE HANGING DROP METHOD IN LINBRO CULTURE PLATES. REFERENCES 7 (BODE, TURK & STURZEBACHER) AND 8 (BARTUNIK, SUMMERS & BARTSH) HAVE DESCRIBED THE ...詳細: MICROCRYSTALS WERE INITIALLY GROWN USING THE HANGING DROP METHOD IN LINBRO CULTURE PLATES. REFERENCES 7 (BODE, TURK & STURZEBACHER) AND 8 (BARTUNIK, SUMMERS & BARTSH) HAVE DESCRIBED THE CRYSTALLIZATION OF THE ORTHORHOMBIC FORM OF BOVINE TRYPSIN. CRYSTALS WERE SEEDING INTO DROPS CONTAINING 40 MG/ML BOVINE TRYPSIN, 0.0125 M BENZAMIDINE, 0.7 TO 0.9 M AS, 0.05 M MES PH 6.0, 0.0025 M CACL2 AFTER EQUILIBRATION AGAINST THE CRYSTALLIZATION RESERVOIR FOR 1 DAY. THE CRYSTALLIZATION RESERVOIRS CONTAINED 1.4 TO 1.8 M AS, 0.1 M MES PH 6.0, 0.005 M CACL2., pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.8-2.0 Mammonium sulfate1reservoir
250 mMTris-HCl1reservoir
310 mM1reservoirCaCl2
415 mg/mltrypsin1drop
520 mM2-aminobenzimidazole1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 297 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月12日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→10 Å / Num. obs: 26263 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.11 % / Mean I/σ(I) obs: 3.11 / Rsym value: 0.222 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.078
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.222

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PROFFT精密化
精密化構造決定の手法: DIRECT REPLACEMENT / 解像度: 1.8→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
立体化学のターゲット値: W.A.Hendrickson (1985) Methods in Enzymology, Volume 115, pages 370-381.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 890 4 %
Rwork0.183 --
all-22476 -
obs-21586 99 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1635 0 42 218 1895
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0440.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.6282
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.4293
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.1353
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.5524
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1650.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1670.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2140.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2280.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor33
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor21.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor obs: 0.183 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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