[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-1q6h: Crystal structure of a truncated form of FkpA from Escherichia coli -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1q6h | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of a truncated form of FkpA from Escherichia coli | ||||||
![]() | FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase fkpA | ||||||
![]() | ISOMERASE / chaperone / peptidyl-prolyl isomerase / heat shock protein / FKBP family | ||||||
Function / homology | ![]() protein folding chaperone / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein refolding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Saul, F.A. / Arie, J.-P. / Vulliez-le Normand, B. / Kahn, R. / Betton, J.-M. / Bentley, G.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and functional studies of FkpA from Escherichia coli, a cis/trans peptidyl-prolyl isomerase with chaperone activity. Authors: Saul, F.A. / Arie, J.P. / Vulliez-le Normand, B. / Kahn, R. / Betton, J.M. / Bentley, G.A. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 102.4 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 79.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 430.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 432 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 21.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 32.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Details | The biological assembly is a dimer (chains A, B) |
-
Components
#1: Protein | Mass: 24290.104 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.61 Å3/Da / Density % sol: 52.87 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 Details: PEG 2000, sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 23 ℃ / pH: 6.5 / Method: vapor diffusion, sitting drop | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
|
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Nov 22, 2001 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9788 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.97→28 Å / Num. all: 31307 / Num. obs: 31307 / % possible obs: 84.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 25.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 9.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.97→2.08 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.223 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 3298 / Rsym value: 0.206 / % possible all: 74.2 |
Reflection | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.056 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 74.2 % / Num. unique obs: 3298 / Rmerge(I) obs: 0.206 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: FkpA (C-domain 95-226) Resolution: 1.97→28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 5.655 / SU ML: 0.163 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.168 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.105 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.97→28 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.97→1.995 Å / Total num. of bins used: 40
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Software | *PLUS Version: 5 / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | *PLUS Lowest resolution: 28 Å / Rfactor Rfree: 0.229 / Rfactor Rwork: 0.182 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
|