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万見
- PDB-1q6u: Crystal structure of FkpA from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q6u
タイトルCrystal structure of FkpA from Escherichia coli
要素FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase fkpA
キーワードISOMERASE / chaperone / peptidyl-prolyl isomerase / heat shock protein / FKBP family
機能・相同性
機能・相同性情報


protein folding chaperone / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / outer membrane-bounded periplasmic space / protein refolding
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, FKBP-type, N-terminal domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, FKBP-type, N-terminal / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, FKBP-type, N-terminal domain superfamily / Domain amino terminal to FKBP-type peptidyl-prolyl isomerase / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, FKBP-type, N-terminal domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, FKBP-type, N-terminal / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, FKBP-type, N-terminal domain superfamily / Domain amino terminal to FKBP-type peptidyl-prolyl isomerase / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FkpA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Saul, F.A. / Arie, J.-P. / Vulliez-le Normand, B. / Kahn, R. / Betton, J.-M. / Bentley, G.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural and functional studies of FkpA from Escherichia coli, a cis/trans peptidyl-prolyl isomerase with chaperone activity.
著者: Saul, F.A. / Arie, J.P. / Vulliez-le Normand, B. / Kahn, R. / Betton, J.M. / Bentley, G.A.
履歴
登録2003年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE No density was interpreted for the main polypeptide chain at TYR160, THR161, ARG162 and ...SEQUENCE No density was interpreted for the main polypeptide chain at TYR160, THR161, ARG162 and GLY163. Occupancy factors are set to zero for these residues.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase fkpA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3972
ポリマ－26,2641
非ポリマー1331
水2,090116
1
A: FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase fkpA
ヘテロ分子

A: FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase fkpA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7934
ポリマ－52,5272
非ポリマー2662
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area4770 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area23580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.180, 132.750, 41.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a dimer. The second part of the biological assembly is generated by the symmetry operation: x, -y, 1-z

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要素

#1: タンパク質 FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase fkpA / PPiase / Rotamase


分子量: 26263.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: FKPA OR B3347 / プラスミド: pTfkp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC4100 derivative / 参照: UniProt: P45523, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.53 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MES, jeffamine M600, CsCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 %(v/v)PEG20001reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH4.5
33.1 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→30 Å / Num. all: 12110 / Num. obs: 12110 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.441 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.394 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Num. unique obs: 1695 / Rmerge(I) obs: 0.394

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1fd9

1fd9


解像度: 2.45→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 11.426 / SU ML: 0.265 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.324 / ESU R Free: 0.268 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27663 602 5 %RANDOM
Rwork0.21071 ---
obs0.21391 11498 99.12 %-
all-11498 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.207 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.75 Å20 Å20 Å2
2---2.63 Å20 Å2
3----2.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1609 0 1 116 1726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221634
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021486
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6981.9932194
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78833510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1213212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.84515339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2690.3396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2250.31455
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2650.5117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0120.51
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0670.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2910.328
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1970.382
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.7420.527
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.1510.51
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.25321052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.22231673
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.133582
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6794521
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.481 Å / Total num. of bins used: 40 /
Rfactor反射数
Rfree0.359 20
Rwork0.213 394
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5660.53160.3594-0.1350.99067.01150.0075-0.03640.239-0.11360.06410.0993-0.8067-0.0514-0.07150.20810.02210.02230.0835-0.02250.101921.03252.887120.8206
21.385510.46381.984848.0148.72580.7215-0.24630.0582-0.0022-0.99860.3228-0.059-0.16520.083-0.07660.1804-0.03960.00440.1242-0.02830.277631.361123.29898.1993
36.69730.02643.14271.61240.36124.57790.029-0.3102-0.36710.2379-0.06160.06170.42780.22180.03260.02470.01260.02530.0915-0.00530.029848.973742.236818.8992
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA15 - 6915 - 69
2X-RAY DIFFRACTION2AA70 - 11270 - 112
3X-RAY DIFFRACTION3AA113 - 227113 - 227
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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