[日本語] English
万見
- PDB-1q4k: The polo-box domain of Plk1 in complex with a phospho-peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q4k
タイトルThe polo-box domain of Plk1 in complex with a phospho-peptide
要素
  • Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu
  • Serine/threonine-protein kinase PLK
キーワードTRANSFERASE / Six-stranded anti-parallel beta sheet with one alpha helix
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / female meiosis chromosome segregation / nuclear membrane disassembly / synaptonemal complex / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / Golgi inheritance / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / microtubule bundle formation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic spindle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / spindle midzone / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic cytokinesis / positive regulation of proteolysis / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / centriole / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Condensation of Prophase Chromosomes / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / establishment of protein localization / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / positive regulation of protein localization to nucleus / centriolar satellite / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / spindle pole / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein phosphorylation / protein kinase activity / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site ...POLO box domain / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Cheng, K. / Lowe, E.D. / Sinclair, J. / Nigg, E.A. / Johnson, L.N.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of the human polo-like kinase-1 polo box domain and its phospho-peptide complex.
著者: Cheng, K.Y. / Lowe, E.D. / Sinclair, J. / Nigg, E.A. / Johnson, L.N.
履歴
登録2003年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE No sequence database reference found for phospho-peptide (entity 2, chains D,E,F)at the ...SEQUENCE No sequence database reference found for phospho-peptide (entity 2, chains D,E,F)at the time of processing

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase PLK
A: Serine/threonine-protein kinase PLK
C: Serine/threonine-protein kinase PLK
D: Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu
E: Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu
F: Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,8536
ポリマ－91,8536
非ポリマー00
水3,441191
1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK
E: Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6182
ポリマ－30,6182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
2
A: Serine/threonine-protein kinase PLK
D: Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6182
ポリマ－30,6182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11570 Å2
手法PISA
3
C: Serine/threonine-protein kinase PLK
F: Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6182
ポリマ－30,6182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.071, 56.888, 85.050
Angle α, β, γ (deg.)91.45, 103.21, 118.50
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK / PLK-1 / Serine-threonine protein kinase 13 / STPK13


分子量: 29862.035 Da / 分子数: 3 / 断片: Polo box domain of human Plk1 / 変異: residues 345-603 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) pLysS
参照: UniProt: P53350, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: タンパク質・ペプチド Phospho-peptide sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu


分子量: 755.774 Da / 分子数: 3 / 断片: Phospho-peptide / 変異: sequence Met.Gln.Ser.pThr.Pro.Leu / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemical synthesis
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 20000, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
21-10 %PEG200001reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→29.36 Å / Num. all: 38616 / Num. obs: 37228 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 49.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 2.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 5668 / Rsym value: 0.258 / % possible all: 96.6
反射
*PLUS
最低解像度: 24.7 Å / Num. obs: 35628 / Num. measured all: 71256 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.258

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Unliganded polo box domain

解像度: 2.3→29.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU B: 7.791 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.373 / ESU R Free: 0.291 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31166 1943 5 %RANDOM
Rwork0.24502 ---
all0.248 36665 --
obs0.24832 36665 96.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.646 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å2-0.01 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5516 0 0 191 5707
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0215628
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025100
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.977608
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.269311854
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2135671
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021185
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2290.26263
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0940.23546
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.2199
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2650.295
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3370.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7071.53377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.34125450
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.77832251
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0484.52158
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.354 153
Rwork0.26 2705
精密化
*PLUS
最低解像度: 24.7 Å / Rfactor Rfree: 0.313 / Rfactor Rwork: 0.244
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.67

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る