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- PDB-1q3f: Uracil DNA glycosylase bound to a cationic 1-aza-2'-deoxyribose-c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q3f
タイトルUracil DNA glycosylase bound to a cationic 1-aza-2'-deoxyribose-containing DNA
要素
  • 5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*CP*A)-3'
  • 5'-D(*TP*GP*TP*(NRI)P*AP*TP*CP*TP*T)-3'
  • Uracil-DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE/DNA / UDG / DNA repair / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / base-excision repair / damaged DNA binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / URACIL / DNA / Uracil-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bianchet, M.A. / Seiple, L.A. / Jiang, Y.L. / Ichikawa, Y. / Amzel, L.M. / Stivers, J.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Electrostatic guidance of glycosyl cation migration along the reaction coordinate of uracil DNA glycosylase.
著者: Bianchet, M.A. / Seiple, L.A. / Jiang, Y.L. / Ichikawa, Y. / Amzel, L.M. / Stivers, J.T.
履歴
登録2003年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年10月7日Group: Structure summary
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN The NRI and URA is a transition state analog. This transition state analog has an uracil ...HETEROGEN The NRI and URA is a transition state analog. This transition state analog has an uracil and a modified deoxyribose that are not covalently connected to each other.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*TP*GP*TP*(NRI)P*AP*TP*CP*TP*T)-3'
C: 5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*CP*A)-3'
A: Uracil-DNA glycosylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4085
ポリマ－31,2013
非ポリマー2072
水4,954275
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.640, 65.890, 99.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 BC

#1: DNA鎖 5'-D(*TP*GP*TP*(NRI)P*AP*TP*CP*TP*T)-3'


分子量: 2586.712 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: 1-aza-2'-deoxyribose-containing DNA
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*CP*A)-3'


分子量: 3070.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#3: タンパク質 Uracil-DNA glycosylase / 3.2.2.- / UDG


分子量: 25544.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNG OR DGU OR UNG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P13051, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素

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非ポリマー , 3種, 277分子

#4: 化合物 ChemComp-URA / URACIL / ウラシル


分子量: 112.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4N2O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG 4000, 10% dioxane, 100mM Hepes , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 400011
2dioxane11
3Hepes11
4H2O11
5PEG 400012
6dioxane12
7Hepes12
8H2O12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.5 mMdithiothreitol1reservoir
218 %PEG40001reservoir
310 %dioxane1reservoir
4100 mMHEPES1reservoirpH6.5
58.8 mg/mlhUDG1drop
61 mMDNA1drop
70.5 mMuracil1drop
81

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年1月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→36.51 Å / Num. obs: 24682 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.245 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.245 / % possible all: 69.1
反射
*PLUS
最低解像度: 36.5 Å / Rmerge F obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.1 % / Rmerge(I) obs: 0.25

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AKX

1akx


解像度: 1.9→36.52 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2353 2383 9.2 %RANDOM
Rwork0.1903 ---
obs0.1903 24682 93 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→36.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1808 375 13 275 2471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006608
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.33519
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.5442
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.8472
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8092.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.235 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0066
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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