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- PDB-1q32: Crystal Structure Analysis of the Yeast Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q32
タイトルCrystal Structure Analysis of the Yeast Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase
要素tyrosyl-DNA phosphodiesterase
キーワードREPLICATION / TRANSCRIPTION / HYDROLASE / Tyrosyl-DNA Phosphodiesterase / TDP / DNA repair
機能・相同性
機能・相同性情報


5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / 3'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / exonuclease activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA repair / mitochondrion / nucleus
類似検索 - 分子機能
Tyrosyl-DNA phosphodiesterase I / Tyrosyl-DNA phosphodiesterase / Endonuclease Chain A / Endonuclease; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者He, X. / Babaoglu, K. / Price, A. / Nitiss, K.C. / Nitiss, J.L. / White, S.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Mutation of a conserved active site residue converts tyrosyl-DNA phosphodiesterase I into a DNA topoisomerase I-dependent poison
著者: He, X. / van Waardenburg, R.C. / Babaoglu, K. / Price, A.C. / Nitiss, K.C. / Nitiss, J.L. / Bjornsti, M.A. / White, S.W.
履歴
登録2003年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tyrosyl-DNA phosphodiesterase
B: tyrosyl-DNA phosphodiesterase
C: tyrosyl-DNA phosphodiesterase
D: tyrosyl-DNA phosphodiesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,6564
ポリマ－249,6564
非ポリマー00
水15,529862
1
A: tyrosyl-DNA phosphodiesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4141
ポリマ－62,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: tyrosyl-DNA phosphodiesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4141
ポリマ－62,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: tyrosyl-DNA phosphodiesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4141
ポリマ－62,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: tyrosyl-DNA phosphodiesterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4141
ポリマ－62,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.163, 82.207, 98.442
Angle α, β, γ (deg.)89.39, 85.81, 67.12
Int Tables number1
Cell settingtriclinic
Space group name H-MP1
詳細There are 4 biological assemblies in the asymmetric unit. Each is a monomer, labeled A, B, C, or D.

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要素

#1: タンパク質
tyrosyl-DNA phosphodiesterase / E.C.3.1.4.- / Tyrosine-DNA Phosphodiesterase / Tdp1p / Hypothetical 62.3 kDa protein in FAT2-MCX1 intergenic region


分子量: 62414.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TDP1 / プラスミド: pET-23b (Novagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL
参照: UniProt: P38319, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 862 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.8
詳細: PEG 4000, Hepes, LiSO4, DTT, 1.6.Hexanediol , pH 7.8, EVAPORATION, temperature 291.15K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X12B10.9789, 0.9796, 0.9637
シンクロトロンAPS 22-ID21.02466
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2001年10月24日
MARRESEARCH2CCD2002年12月11日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si (111)MADMx-ray1
2Si (220)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.97961
30.96371
41.024661
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 155815 / Num. obs: 155815 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible all: 54.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.03→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2414 10979 RANDOM
Rwork0.2141 --
all0.21411 110179 -
obs0.21411 110179 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13656 0 0 862 14518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.9372.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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