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- PDB-1q27: NMR Solution Structure of DR0079: An hypothetical Nudix protein f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q27
タイトルNMR Solution Structure of DR0079: An hypothetical Nudix protein from D. radiodurans
要素Putative Nudix hydrolase DR0079
キーワードHYDROLASE / Nudix hydrolase / radiation resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide metabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / hydrolase activity / nucleotide binding / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nudix hydrolase DR_0079
類似検索 - 構成要素
生物種Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Buchko, G.W. / Ni, S. / Holbrook, S.R. / Kennedy, M.A.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Solution structure of hypothetical Nudix hydrolase DR0079 from extremely radiation-resistant Deinococcus radiodurans bacterium
著者: Buchko, G.W. / Ni, S. / Holbrook, S.R. / Kennedy, M.A.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2003
タイトル: 1H, 13C and 15N NMR assignments of the hypothetical Nudix protein DR0079 from the extremely radiation-resistant bacterium Deinococcus radiodurans
著者: Buchko, G.W. / Ni, S. / Holbrook, S.A. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2003年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative Nudix hydrolase DR0079


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3041
ポリマ－19,3041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 225ten best structures, in terms of total and NOE energies
代表モデルモデル #6

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要素

#1: タンパク質 Putative Nudix hydrolase DR0079 / MutT/nudix family protein


分子量: 19303.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
遺伝子: DR0079 / プラスミド: pET30b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9RY71

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1314D 13C-separated NOESY
242IPAP-HSQC experiements for RDCs

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1~2 mM DR0079; U-15N, 13C; 100 mM KCl, 20 mM potassium phosphate, 2 mM DTT, pH 7.190% H2O/10% D2O
2~2 mM DR0079; U-15N, 13C; 100 mM KCl, 20 mM potassium phosphate, 2 mM DTT, pH 7.1, pf1 filamentous phage90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100 mM KCl; 20 mM Potassium phosphate 7.1ambient 298 K
2100 mM KCl; 20 mM Potassium phosphate 7.1ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA8002
Varian INOVAVarianINOVA6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guentert構造決定
CNS1.1Brunger構造決定
Felix97MSI解析
CNS1.1Brunger精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: DYANA used for initial refinements. CNS used for final structure calculations with RDCs.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: ten best structures, in terms of total and NOE energies
計算したコンフォーマーの数: 225 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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