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万見
- PDB-1pwd: Covalent acyl enzyme complex of the Streptomyces R61 DD-peptidase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pwd
タイトルCovalent acyl enzyme complex of the Streptomyces R61 DD-peptidase with cephalosporin C
要素D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase precursor
キーワードHYDROLASE/Antibiotic / BETA-LACTAM / ANTIBIOTICS / PENICILLIN BINDING PROTEIN / ENZYME / PEPTIDOGLYCAN / HYDROLASE / HYDROLASE-Antibiotic complex
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0MU / D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Silvaggi, N.R. / Josephine, H.R. / Pratt, R.F. / Kelly, J.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of complexes between the R61 DD-peptidase and peptidoglycan-mimetic beta-lactams: a non-covalent complex with a "perfect penicillin"
著者: Silvaggi, N.R. / Josephine, H.R. / Kuzin, A.P. / Nagarajan, R. / Pratt, R.F. / Kelly, J.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structures of Two Kinetic Intermediates Reveal Species Specificity of Penicillin-Binding Proteins
著者: Mcdonough, M.A. / Anderson, J.W. / Silvaggi, N.R. / Pratt, R.F. / Knox, J.R. / Kelly, J.A.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: A 1.2-A Snapshot of the Final Step of Bacterial Cell Wall Biosynthesis
著者: Lee, W. / Mcdonough, M.A. / Kotra, L. / Li, Z.H. / Silvaggi, N.R. / Takeda, Y. / Kelly, J.A. / Mobashery, S.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The Refined Crystallographic Structure of a Dd-Peptidase Penicillin-Target Enzyme at 1.6 A Resolution
著者: Kelly, J.A. / Kuzin, A.P.
履歴
登録2003年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn / Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8402
ポリマ－37,4231
非ポリマー4171
水8,215456
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.00, 67.00, 100.00
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase precursor / DD-peptidase / DD-carboxypeptidase


分子量: 37422.574 Da / 分子数: 1 / 断片: DD-PEPTIDASE / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: R61
参照: UniProt: P15555, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物 ChemComp-0MU / (2R)-5-(acetyloxymethyl)-2-[(1R)-1-[[(5R)-5-azanyl-6-oxidanyl-6-oxidanylidene-hexanoyl]amino]-2-oxidanylidene-ethyl]-5,6-dihydro-2H-1,3-thiazine-4-carboxylic acid / CEPHALOSPORIN C, bound form


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 417.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H23N3O8S / コメント: 抗生剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 456 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE LIGAND 0MU REPRESENTS THE BOUND FORM OF THE ANTIBIOTIC CEPHALOSPORIN C. THE ACYLATION REACTION ...THE LIGAND 0MU REPRESENTS THE BOUND FORM OF THE ANTIBIOTIC CEPHALOSPORIN C. THE ACYLATION REACTION RESULTED IN THE REMOVAL OF THE COVALENT BOND BETWEEN ATOMS N5 AND C8 OF THE STARTING CEPHALOSPORIN C AND THE FORMATION OF THE COVALENT BOND BETWEEN ATOM OG OF SER A 62 AND ATOM C8 OF THE FINAL PRODUCT 0MU

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 20% PEG 8000, 50mM Sodium Phosphate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 1.2→60 Å / Num. all: 102353 / Num. obs: 102353 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 7443 / % possible all: 70

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3PTE

3pte


解像度: 1.2→10 Å / Num. parameters: 28084 / Num. restraintsaints: 33924 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 0.024.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1658 4946 5.1 %RANDOM
Rwork0.1238 ---
all0.125 97720 --
obs0.1238 97720 91 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.08 Å / Num. disordered residues: 11 / Occupancy sum hydrogen: 261 / Occupancy sum non hydrogen: 3061.9
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2602 0 24 456 3082
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0324
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.074
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.085
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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