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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pvn | |||||||||
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タイトル | The crystal structure of the complex between IMP dehydrogenase catalytic domain and a transition state analogue MZP | |||||||||
要素 | Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / Transition state analogue / IMP dehydrogenase / Mizoribine 5'-monophosphate / distal flap / general base / drug selectivity | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 IMP dehydrogenase activity / IMP dehydrogenase / GMP biosynthetic process / GTP biosynthetic process / nucleotide binding / protein-containing complex / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Tritrichomonas foetus (真核生物) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | |||||||||
データ登録者 | Gan, L. / Seyedsayamdost, M. / Shuto, S. / Matsuda, A. / Petsko, G.A. / Hedstrom, L. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003 タイトル: The Immunosuppressive Agent Mizoribine Monophosphate Forms a Transition State Analogue Complex with Inosine Monophosphate Dehydrogenase 著者: Gan, L. / Seyedsayamdost, M. / Shuto, S. / Matsuda, A. / Petsko, G.A. / Hedstrom, L. | |||||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE IMP dehydrogenase in this structure is a subdomain-deletion mutant. It only contains the ...SEQUENCE IMP dehydrogenase in this structure is a subdomain-deletion mutant. It only contains the catalytic domain with residues 2 to 100 and 227 to 503. Residues 100, 227-230 and 495-503 are disordered in the structure |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1pvn.cif.gz | 310.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1pvn.ent.gz | 247.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1pvn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1pvn_validation.pdf.gz | 587.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1pvn_full_validation.pdf.gz | 607.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1pvn_validation.xml.gz | 30.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1pvn_validation.cif.gz | 49.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/1pvn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/1pvn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1lrtS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41212.914 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic core domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tritrichomonas foetus (真核生物) / 遺伝子: IMPDH / プラスミド: pKK233-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): H712 / 参照: UniProt: P50097, IMP dehydrogenase #2: 化合物 | ChemComp-K / #3: 化合物 | ChemComp-MZP / #4: 化合物 | ChemComp-TRS / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.37 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25 詳細: PEG 10,000, MES, Glycerol, KCl, Tris, pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→30 Å / Num. all: 117771 / Num. obs: 114993 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 16 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 22 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.181 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / Num. unique all: 11629 / % possible all: 99.9 |
反射 | *PLUS Num. obs: 113342 / Num. measured all: 1775920 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.9 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: Tetramer of IMP dehydrogenase, PDB entry 1LRT 解像度: 2→29.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.1099 Å2 / ksol: 0.39474 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.5 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→29.71 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection Rfree: 11341 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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