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万見
- PDB-1psb: Solution structure of calcium loaded S100B complexed to a peptide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1psb
タイトルSolution structure of calcium loaded S100B complexed to a peptide from N-Terminal regulatory domain of NDR kinase.
要素
  • Ndr Ser/Thr kinase-like protein
  • S-100 protein, beta chain
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / HELIX-LOOP-HELIX / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


UFM1-modified protein reader activity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / postsynapse organization / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding ...UFM1-modified protein reader activity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / postsynapse organization / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / S100 protein binding / RHOBTB1 GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / phosphorylation / negative regulation of MAP kinase activity / histone reader activity / axonogenesis / DNA damage checkpoint signaling / astrocyte activation / protein modification process / tau protein binding / calcium-dependent protein binding / regulation of translation / site of double-strand break / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / learning or memory / non-specific serine/threonine protein kinase / cell adhesion / intracellular signal transduction / cadherin binding / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / DNA damage response / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / : / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain ...Protein S100-B / : / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-B / Serine/threonine-protein kinase 38
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法溶液NMR / Torsion Angle Dynamics, Restrained Molecular Dynamics, Simulated Annealing,
データ登録者Bhattacharya, S. / Large, E. / Heizmann, C.W. / Hemmings, B. / Chazin, W.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure of the Ca(2+)/S100B/NDR Kinase Peptide Complex: Insights into S100 Target Specificity and Activation of the Kinase.
著者: Bhattacharya, S. / Large, E. / Heizmann, C.W. / Hemmings, B. / Chazin, W.J.
履歴
登録2003年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-100 protein, beta chain
B: S-100 protein, beta chain
C: Ndr Ser/Thr kinase-like protein
D: Ndr Ser/Thr kinase-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5674
ポリマ－27,5674
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 128structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 S-100 protein, beta chain


分子量: 10550.776 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: S100B / プラスミド: pH6 TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Codon Plus (DE3) RIL / 参照: UniProt: P02638
#2: タンパク質・ペプチド Ndr Ser/Thr kinase-like protein


分子量: 3232.855 Da / 分子数: 2
Fragment: N-terminal regulatory domain fragment, sequence database residue 60-85
由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in Homo sapiens. / 参照: UniProt: Q15208

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
2223D 13C-separated NOESY
3333D 13C-separated NOESY
2422D 15N/13C F2-Filtered NOESY
2523D 13C-F1 separated 13C/15N-F2 Filtered HMQC-NOESY
NMR実験の詳細Text: Protein Backbone/Side-Chain Assignments were made from 3D CBCA(CO)NH, 3D HNCA, 3D HN(CO)CA, 3D HNCO 3D HCCH-TOCSY, 3D HCCH-COSY experiments. Peptide was assigned from 2D-Filtered COSY/TOCSY Experiments.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM 1H,15N labeled protein 1 mM unlabeled peptide 20 mM d-11 tris and 10mM d10-DTT 5 mM CaCl2 and 30mM KCL90% H2O/10% D2O
21 mM 1H,13C,15N labeled protein 1 mM unlabeled peptide 20 mM d-11 tris and 10mM d10-DTT 5 mM CaCl2 and 30mM KCL90% H2O/10% D2O
31 mM 1H,13C,15N labeled protein 1 mM unlabeled peptide 20 mM d-11 tris and 10mM d10-DTT 5 mM CaCl2 and 30mM KCL100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.045 M/L 7.5ambient 310 K
20.045 M/L 7.5ambient 310 K
30.045 M/L 7.5ambient 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3Brukercollection
Felix2000Accelrys解析
Felix2000Accelrysデータ解析
DYANA1.5Guentert構造決定
Amber7Pearlman, Case, Caldwell, Seibel, Chandra Singh, Weiner, Kollman精密化
精密化手法: Torsion Angle Dynamics, Restrained Molecular Dynamics, Simulated Annealing,
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 3274 restraints, 2964 are NOE-derived distance constraints and 310 dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 128 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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