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- PDB-1pqx: Solution NMR Structure of Staphylococcus aureus protein SAV1430. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pqx
タイトルSolution NMR Structure of Staphylococcus aureus protein SAV1430. Northeast Structural Genomics Consortium Target ZR18.
要素conserved hypothetical protein
キーワードStructural genomics / unknown function / ZR18 / AUTOSTRUCTURE / SPINS / AUTOASSIGN / Northeast Structural Genomics Consortium / Protein Structure Initiative / PSI / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


Scaffold protein Nfu/NifU, N-terminal domain / Scaffold protein Nfu/NifU, N-terminal / Scaffold protein Nfu/NifU, N-terminal domain superfamily / Scaffold protein Nfu/NifU N terminal / Scaffold protein Nfu/NifU N terminal / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Scaffold protein Nfu/NifU N-terminal domain-containing protein / Nfu_N domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Baran, M.C. / Aramini, J.M. / Xiao, R. / Huang, Y.J. / Acton, T.B. / Shih, L. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Strucutre of the Hypothetical Staphylococcus Aureus protein SAV1430. Northest Strucutral Genomics Consortium target ZR18
著者: Baran, M.C. / Aramini, J.M. / Xiao, R. / Huang, Y.J. / Acton, T.B. / Shih, L. / Montelione, G.T.
履歴
登録2003年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月6日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_struct_assembly ...pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature
改定 1.42020年9月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: pdbx_nmr_software / struct / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_nmr_software.name / _struct.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52022年8月24日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,4881
ポリマ－10,4881
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6810 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 56overall energy
代表モデルモデル #1lowest target function

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein / Hypothetical protein MW1320


分子量: 10487.755 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ZR18
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
生物種: Staphylococcus aureus / 株: subsp. aureus Mu50 / 遺伝子: SAV1430 / Variant: subsp. aureus Mu50 / プラスミド: ZR18-21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21MGK / 参照: UniProt: Q99U58, UniProt: A0A0H3JRL4*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 15N-NOESY, 3D 13C-NOESY (aliphatic and aromatic)
123HNHA
132high resolution 13C, 1H-HSQC
143H/D exchange
152backbone TR experiments and 3D TOCSY's
162(H)CCH-COSY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance nmr spectroscopy. All Automatic analysis software was run out of the SPINS software. Automatic backbone resonance assignments were made using ...Text: The structure was determined using triple-resonance nmr spectroscopy. All Automatic analysis software was run out of the SPINS software. Automatic backbone resonance assignments were made using autoassign. automatic noesy assignments as well as distance and hydrogen bond restraints were determined using hyper and talos.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.15 mM ZR18, 20mM MES, 100mM NaCl, 5mM CaCl2, 10mM DTT, 0.02% NaN3, 5% D20 ph 6.55% D20, 95% H20
21.3 mM ZR18, 20mM MES, 100mM NaCl, 5mM CaCl2, 10mM DTT, 0.02% NaN3, 5% D20 ph 6.55% D20, 95% H20
30.88 mM ZR18, 20mM MES, 100mM NaCl, 5mM CaCl2, 10mM DTT, 0.02% NaN3, 5% D20 ph 6.55% D20, 95% H20
40.88 mM ZR18, 20mM MES, 100mM NaCl, 5mM CaCl2, 10mM DTT, 0.02% NaN3, 5% D20 ph 6.5D20
試料状態イオン強度: 100 mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 274 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian UNITYVarianUNITY6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1BVariancollection
NMRPipe2.1Delaglio解析
AutoProc1Bayro, Montelione解析
Sparky3.106Goddardデータ解析
AutoAssign1.9Zimmerman, Moseley, Montelioneデータ解析
AutoStructure1.1.2Huang, Montelioneデータ解析
X-PLOR構造決定
X-PLOR精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1100 conformationally-restricting NOE-derived distance restraints, 185 dihedral angle restraints, and 28 hydrogen bond restraints.(14.8 constraints per ...詳細: The structures are based on a total of 1100 conformationally-restricting NOE-derived distance restraints, 185 dihedral angle restraints, and 28 hydrogen bond restraints.(14.8 constraints per residue; 4.4 long-range constraints per residue). Structure Determination was performed iterativly using AutoStructure (XPLOR). The constrain file for this entry was updated to correspond to the XPLOR format on September 28, 2004.
代表構造選択基準: lowest target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: overall energy / 計算したコンフォーマーの数: 56 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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