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万見
- PDB-1pmk: KRINGLE-KRINGLE INTERACTIONS IN MULTIMER KRINGLE STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pmk
タイトルKRINGLE-KRINGLE INTERACTIONS IN MULTIMER KRINGLE STRUCTURES
要素PLASMINOGEN KRINGLE 4
キーワードHYDROLASE(SERINE PROTEASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / protein antigen binding / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis ...plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / tissue regeneration / protein antigen binding / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of cell-substrate adhesion / myoblast differentiation / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / blood microparticle / negative regulation of cell population proliferation / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle ...Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Padmanabhan, K. / Tulinsky, A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: Kringle-kringle interactions in multimer kringle structures.
著者: Padmanabhan, K. / Wu, T.P. / Ravichandran, K.G. / Tulinsky, A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of the Kringle 2 Domain of Tissue Plasminogen Activator at 2.4 A Resolution
著者: De Vos, A.M. / Ultsch, M.H. / Kelly, R.F. / Padmanabhan, K. / Tulinsky, A. / Westbrook, M.L. / Kossiakoff, A.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Crystal and Molecular Structure of Human Plasminogen Kringle 4 Refined to 1.9A Resolution
著者: Mulichak, A.M. / Tulinsky, A. / Ravichandran, K.G.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: The Refined Structure of the Epsilon-Aminocaproic Acid Complex of Human Plasminogen Kringle 4
著者: Wu, T.-P. / Padmanabhan, K. / Tulinsky, A. / Mulichak, A.M.
履歴
登録1994年4月25日処理サイト: BNL
改定 1.01994年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMINOGEN KRINGLE 4
B: PLASMINOGEN KRINGLE 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8002
ポリマ－19,8002
非ポリマー00
水2,162120
1
A: PLASMINOGEN KRINGLE 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9001
ポリマ－9,9001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PLASMINOGEN KRINGLE 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9001
ポリマ－9,9001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.730, 49.090, 46.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.95258, 0.03032, 0.3028), (0.01994, -0.9991, 0.0373), (0.30363, -0.0295, -0.952)
ベクター: -4.82118, 72.48057, 23.52269)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN A WHEN APPLIED TO CHAIN B.

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要素

#1: タンパク質 PLASMINOGEN KRINGLE 4


分子量: 9899.876 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.13 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.1 Mammonium sulfate1reservoir
335 %PEG80001reservoir
40.8 %n-butanol1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / Num. all: 6943 / Num. obs: 4328 / % possible obs: 62 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 2.5 Å / % possible obs: 39 %

-
解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.25→7 Å / σ(I): 2
詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE INTERKRINGLE RESIDUES -2 - 0 AND 81 - 87 IN BOTH MOLECULES.
Rfactor反射数
obs0.165 3985
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1244 0 0 120 1364
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.165
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.046
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.060.055
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.16
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.50.9
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it21.4
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it21.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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