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万見
- PDB-1pmi: Candida Albicans Phosphomannose Isomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pmi
タイトルCandida Albicans Phosphomannose Isomerase
要素PHOSPHOMANNOSE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mannose-6-phosphate isomerase / mannose-6-phosphate isomerase activity / cell wall mannoprotein biosynthetic process / GDP-mannose biosynthetic process / fungal-type cell wall organization / protein glycosylation / carbohydrate metabolic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphomannose isomerase type I, C-terminal domain / Phosphomannose Isomerase; domain 2 / Phosphomannose Isomerase, domain 2 / Mannose-6-phosphate isomerase / Phosphomannose isomerase, type I, conserved site / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I signature 1. / Phosphomannose isomerase type I signature 2. / Mannose-6-phosphate isomerase, type I ...Phosphomannose isomerase type I, C-terminal domain / Phosphomannose Isomerase; domain 2 / Phosphomannose Isomerase, domain 2 / Mannose-6-phosphate isomerase / Phosphomannose isomerase, type I, conserved site / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I, helical insertion domain / Phosphomannose isomerase type I signature 1. / Phosphomannose isomerase type I signature 2. / Mannose-6-phosphate isomerase, type I / Phosphomannose isomerase type I, catalytic domain / Phosphomannose isomerase type I C-terminal / Phosphomannose isomerase type I, catalytic domain / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cleasby, A. / Skarzynski, T. / Wonacott, A. / Davies, G.J. / Hubbard, R.E. / Proudfoot, A.E.I. / Wells, T.N.C. / Payton, M.A. / Bernard, A.R.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: The x-ray crystal structure of phosphomannose isomerase from Candida albicans at 1.7 angstrom resolution.
著者: Cleasby, A. / Wonacott, A. / Skarzynski, T. / Hubbard, R.E. / Davies, G.J. / Proudfoot, A.E. / Bernard, A.R. / Payton, M.A. / Wells, T.N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Candida Albicans Phosphomannose Isomerase
著者: Tolley, S. / Davies, G. / Hubbard, R.E. / Smith, D.J. / Proudfoot, A.E. / Payton, M.A. / Cleasby, A. / Wonacott, A. / Wells, T.N.
履歴
登録1996年4月3日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOMANNOSE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8562
ポリマ－48,7901
非ポリマー651
水5,801322
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)124.830, 52.920, 85.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOMANNOSE ISOMERASE / PMI


分子量: 48790.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Candida albicans (酵母) / 参照: UniProt: P34948, mannose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16 mg/mlprotein1drop
220 %(w/v)PEG80001reservoir
3200 mMcalcium acetate1reservoir
425 mMMES1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年3月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 45325 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 3.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
精密化解像度: 1.7→7 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.184 -
obs-42164
原子変位パラメータBiso mean: 24.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3431 0 1 322 3754
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0220.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0270.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.03
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.0591
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.8272
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.9282
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.6163
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1960.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2960.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.685
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor34.26710
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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