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- PDB-1pgu: YEAST ACTIN INTERACTING PROTEIN 1 (AIP1), Se-Met PROTEIN, MONOCLI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pgu
タイトルYEAST ACTIN INTERACTING PROTEIN 1 (AIP1), Se-Met PROTEIN, MONOCLINIC CRYSTAL FORM
要素Actin interacting protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / WD repeat / seven-bladed beta-propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cytokinesis / Platelet degranulation / actin cortical patch / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / mating projection tip / cortical actin cytoskeleton / actin filament / actin filament binding / actin binding ...negative regulation of cytokinesis / Platelet degranulation / actin cortical patch / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / mating projection tip / cortical actin cytoskeleton / actin filament / actin filament binding / actin binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Voegtli, W.C. / Madrona, A.Y. / Wilson, D.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The structure of Aip1p, a WD repeat protein that regulates Cofilin-mediated actin depolymerization.
著者: Voegtli, W.C. / Madrona, A.Y. / Wilson, D.K.
履歴
登録2003年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin interacting protein 1
B: Actin interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,5244
ポリマ－135,3932
非ポリマー1312
水8,539474
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area47210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.800, 154.530, 69.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Actin interacting protein 1


分子量: 67696.664 Da / 分子数: 2 / 変異: H530R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: AIP1 OR YMR092C OR YM9582.17C / プラスミド: pTyb4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21* / 参照: UniProt: P46680
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG 4000, 100mM NaCl, 100mM Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
3200 mM1reservoirNaCl
413 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97902,0.918,0.97932
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月2日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979021
20.9181
30.979321
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. all: 56411 / Num. obs: 55092 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 13.3 Å2
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. obs: 51350 / % possible obs: 90.9 % / Num. measured all: 192792 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.34 Å / % possible obs: 93.1 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 2.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→24.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 85006.75 / Data cutoff high rms absF: 85006.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: refined with restrained non-crystallographic symmetry during the first few rounds of refinement, then all ncs released
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 3923 7.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.205 55054 --
obs0.202 55054 97.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.5142 Å2 / ksol: 0.336574 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.98 Å20 Å2-0.13 Å2
2--0.37 Å20 Å2
3----7.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9368 0 2 474 9844
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 659 7.5 %
Rwork0.233 8167 -
obs-8167 94.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 55092 / Rfactor Rwork: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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